Date published: 2025-9-11

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Daxx Inibidores

Os inibidores comuns da Daxx incluem, entre outros, a curcumina CAS 458-37-7, a quercetina CAS 117-39-5, o resveratrol CAS 501-36-0, o D,L-sulforafano CAS 4478-93-7 e o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5.

A Daxx, também conhecida como proteína associada ao domínio da morte, é uma proteína multifuncional que desempenha um papel fundamental numa série de processos celulares, incluindo a apoptose, a regulação da transcrição e a resposta celular ao stress. Localizada tanto no núcleo como no citoplasma das células, a Daxx interage com uma miríade de proteínas, actuando como uma molécula adaptadora em diversas vias de sinalização. Uma das suas funções conhecidas é a facilitação da apoptose mediada por Fas, através da interação com o domínio de morte Fas. Além disso, no núcleo, a Daxx actua como um co-repressor transcricional, associando-se a vários factores de transcrição e a enzimas de remodelação da cromatina, influenciando assim os padrões de expressão genética. A sua natureza versátil e o seu envolvimento em processos celulares essenciais sublinham a importância de compreender e modular a sua atividade.

Os inibidores da Daxx representam um grupo de moléculas concebidas especificamente para reduzir a atividade da proteína Daxx. Ao visar a Daxx, estes inibidores podem influenciar os vários processos celulares em que a Daxx está envolvida. Os mecanismos moleculares pelos quais estes inibidores funcionam podem ir desde a prevenção da ligação da Daxx às suas proteínas parceiras até à alteração da sua conformação, tornando-a assim inativa. Dado o papel central que a Daxx desempenha na apoptose e na regulação da transcrição, a compreensão da ação e da especificidade dos inibidores da Daxx permite compreender a intrincada rede de vias de sinalização no interior da célula. O estudo destes inibidores não só contribui para uma compreensão mais profunda da dinâmica celular, como também realça a interação matizada das proteínas na determinação do destino e da função celular.

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