CTTNBP2NL Inibidores

Os inibidores comuns de CTTNBP2NL incluem, entre outros, Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Citocalasina D CAS 22144-77-0, Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, Jasplakinolide CAS 102396-24-7 e Faloidina CAS 17466-45-4.

Os inibidores químicos da CTTNBP2NL desempenham um papel fundamental na perturbação da função normal desta proteína, que está intrinsecamente envolvida na organização do citoesqueleto de actina sináptico. A latrunculina A, por exemplo, liga-se aos monómeros de actina e impede a sua polimerização, um processo que é essencial para a manutenção da estrutura da sinapse onde a CTTNBP2NL está ativa. Do mesmo modo, a citocalasina D tapa as extremidades crescentes dos filamentos de actina, bloqueando assim o seu alongamento. Este bloqueio impede a montagem correcta das estruturas de actina, que são necessárias para as funções de organização sináptica da CTTNBP2NL. O Swinholide A e o Mycalolide B cortam os filamentos de actina e podem impedir o seu reencontro ou causar despolimerização, o que perturba o equilíbrio bem ajustado da polimerização e despolimerização da actina que o CTTNBP2NL requer para funcionar eficazmente nas sinapses.

Além disso, a jasplakinolida e a faloidina estabilizam os filamentos de actina, mas, ao fazê-lo, perturbam a natureza dinâmica da actina, que é crucial para o papel da CTTNBP2NL no ambiente sináptico. A condramida acentua este efeito ao induzir a estabilização e o agrupamento dos filamentos de actina, inibindo ainda mais as acções reguladoras dinâmicas da CTTNBP2NL. O ácido tropoditiético, embora menos direto, pode prejudicar as vias de sinalização que influenciam indiretamente a atividade da CTTNBP2NL na sinapse. A miuraenamida A e a pectenotoxina-2 perturbam a polimerização e a despolimerização da actina, respetivamente, prejudicando assim a integridade estrutural das sinapses onde o CTTNBP2NL funciona. Além disso, a Epothilone A, conhecida pelo seu efeito estabilizador sobre os microtúbulos, pode inibir indiretamente a CTTNBP2NL, alterando o equilíbrio entre os microtúbulos e os filamentos de actina no interior da célula, o que conduz a um ambiente desfavorável à função normal da CTTNBP2NL. Por último, a bisebromoamida perturba a dinâmica da actina, o que é suscetível de impedir a CTTNBP2NL de organizar corretamente o citoesqueleto de actina sináptico, corroborando a inibição observada com outros produtos químicos que interferem com a actina.