COL14A1 Ativadores
Os activadores comuns de COL14A1 incluem, entre outros, o ácido L-ascórbico, ácido livre CAS 50-81-7, sulfato de cobre(II) CAS 7758-98-7, pérolas de cloreto de manganês(II) CAS 7773-01-5, genipin CAS 6902-77-8 e ácido retinóico, todos os trans CAS 302-79-4.
Os activadores do COL14A1 englobam um conjunto diversificado de compostos químicos que contribuem para o reforço bioquímico da atividade funcional do COL14A1 através de várias vias e processos distintos. O ácido ascórbico, por exemplo, é fundamental para a hidroxilação dos resíduos de prolina no colagénio; este processo é indispensável para a formação e estabilização adequadas da tripla hélice de colagénio, da qual o COL14A1 é um constituinte. O Sulfato de Cobre e o Cloreto de Manganês (II) actuam como cofactores de enzimas como a lisil oxidase e a prolidase, respetivamente, que desempenham papéis na modificação pós-traducional e na renovação das fibras de colagénio, assegurando assim a integridade estrutural e a síntese contínua crucial para a função do COL14A1. Do mesmo modo, os compostos Genipin aumentam a atividade do COL14A1 modulando a reticulação e a estabilidade das fibras de colagénio, o que pode ser particularmente significativo durante a reparação e a remodelação dos tecidos.
Além disso, compostos como o ácido lisofosfatídico (LPA) estimulam a atividade dos fibroblastos, levando a um aumento da síntese e secreção de colagénio, promovendo indiretamente a atividade da COL14A1 na matriz extracelular. As antocianinas e o ácido retinóico estimulam a proliferação e a diferenciação das células da pele, aumentando assim a produção de colagénio e, por extensão, a atividade do COL14A1 na saúde da pele. A interação do ácido tânico com as fibras de colagénio aumenta a sua resistência à degradação e reforça as suas propriedades de tração, contribuindo indiretamente para o reforço do papel estrutural do COL14A1. Por último, os blocos fundamentais de construção do colagénio, a glicina e a prolina, são fornecidos exogenamente para aumentar a síntese e a estabilidade estrutural do COL14A1, assegurando a manutenção das propriedades mecânicas dos tecidos conjuntivos. Coletivamente, estes activadores operam através de mecanismos celulares e moleculares intrincados que culminam na função reforçada da COL14A1, uma proteína integrante do quadro estrutural e regulador da matriz extracelular em vários tecidos.
VEJA TAMBÉM
| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
O ácido ascórbico é crucial para a hidroxilação dos resíduos de prolina no colagénio, um processo essencial para a estabilidade e maturação das fibras de colagénio. Ao promover a hidroxilação da prolina, o ácido ascórbico aumenta diretamente a atividade funcional da COL14A1, assegurando a síntese adequada de colagénio e a estabilização da estrutura de tripla hélice. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
O cobre é um cofator da lisil oxidase, que faz a ligação cruzada das moléculas de colagénio. Níveis adequados de cobre, fornecidos pelo sulfato de cobre, podem assegurar o bom funcionamento da lisil oxidase, aumentando indiretamente a estabilidade e a resistência das redes de colagénio onde o COL14A1 está integrado. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Os iões de manganésio são cofactores da prolidase, uma enzima envolvida na reciclagem da prolina proveniente da degradação do colagénio. Ao apoiar a atividade da prolidase, o cloreto de manganésio (II) favorece indiretamente a disponibilidade de prolina para uma nova síntese de COL14A1, reforçando a sua atividade funcional na saúde do tecido conjuntivo. | ||||||
Genipin | 6902-77-8 | sc-203057 sc-203057A | 25 mg 100 mg | $80.00 $246.00 | 6 | |
A genipina é um reticulador natural de proteínas e pode ser utilizada para reticular o colagénio. Este composto aumenta a estabilidade e a resistência das fibras de colagénio à degradação enzimática, aumentando indiretamente a atividade funcional da COL14A1 ao reforçar a integridade estrutural das suas fibrilas. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
O ácido retinóico influencia a proliferação e diferenciação das células da pele e tem demonstrado aumentar a produção de colagénio. Ao promover a síntese de colagénio, aumenta indiretamente a atividade funcional da COL14A1 nos mecanismos de saúde e reparação da pele. | ||||||
Gallotannin | 1401-55-4 | sc-202619 sc-202619A sc-202619B sc-202619C sc-202619D sc-202619E sc-202619F | 1 g 10 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg 5 kg | $25.00 $36.00 $66.00 $76.00 $229.00 $525.00 $964.00 | 12 | |
O galotanino (ácido tânico) pode interagir com o colagénio, aumentando a sua resistência à degradação enzimática e aumentando a resistência à tração. Esta interação pode aumentar indiretamente a atividade funcional da COL14A1, estabilizando as fibrilas de colagénio que forma, contribuindo para a integridade da matriz extracelular. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | $40.00 $70.00 $110.00 $350.00 | 15 | |
A glicina é um dos principais constituintes do colagénio. Ao fornecer um bloco de construção essencial para a síntese de colagénio, a glicina exógena pode aumentar indiretamente a produção e a função de COL14A1, apoiando os papéis estruturais e reguladores do colagénio em vários tecidos. | ||||||
L-Proline | 147-85-3 | sc-397196 sc-397196A sc-397196B sc-397196C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $37.00 $130.00 $204.00 $959.00 | ||
A prolina é outro aminoácido primário do colagénio. A suplementação com prolina pode apoiar a síntese de colagénio, aumentando indiretamente a atividade funcional do COL14A1 ao promover a formação da sua estrutura de tripla hélice e estabilidade, que é essencial para as propriedades mecânicas dos tecidos conjuntivos. | ||||||