Cdc37L1 Ativadores

Os activadores comuns de Cdc37L1 incluem, entre outros, Forskolin CAS 66575-29-9, 8-Bromoadenosina 3',5'-monofosfato cíclico CAS 76939-46-3, PMA CAS 16561-29-8, Ionomicina CAS 56092-82-1 e Insulina CAS 11061-68-0.

A Cdc37L1 desempenha um papel crucial como co-chaperona da HSP90 na dobragem e maturação de várias proteínas cinases. A sua atividade funcional pode ser reforçada por compostos que aumentam os níveis intracelulares de AMPc, activando assim proteínas cinases como a PKA, que podem fosforilar e amplificar a atividade da Cdc37L1. Certos análogos do AMPc são especificamente capazes de ativar diretamente a PKA, conduzindo a eventos de fosforilação que reforçam a função da Cdc37L1. Além disso, a ativação da proteína quinase C através de compostos específicos pode estimular cascatas de fosforilação que potenciam ainda mais a atividade desta co-chaperona. A elevação dos níveis de cálcio intracelular através de outros meios químicos também contribui para a ativação de proteínas dependentes do cálcio, o que constitui uma outra via através da qual a atividade da Cdc37L1 pode ser aumentada.

Para além das vias de fosforilação, a atividade de Cdc37L1 pode ser indiretamente influenciada por alterações na procura de atividade de chaperona por parte da célula. Os compostos que interagem com a HSP90 e perturbam a sua função podem, inadvertidamente, tornar necessário um papel acrescido para a Cdc37L1 na estabilização da proteína cliente. O mesmo se aplica às vias de sinalização que envolvem a modulação da atividade das proteínas cinases, em que os inibidores de cinases específicas podem levar a mecanismos compensatórios que aumentam a necessidade e a atividade da Cdc37L1. Além disso, a modulação da prenilação de proteínas através de certos compostos pode resultar numa maior dependência da função de chaperona da Cdc37L1 para estabilizar proteínas não preniladas.