A catepsina B é uma cisteína protease lisossómica que desempenha um papel vital na degradação das proteínas nas células. Os lisossomas são organelos ligados à membrana, cheios de enzimas hidrolíticas, e funcionam como unidades digestivas primárias dentro das células, decompondo proteínas, polissacáridos, lípidos e ácidos nucleicos. A catepsina B, em particular, contribui para as actividades proteolíticas destes organelos, assegurando a renovação adequada dos componentes intracelulares. Para além do seu papel na degradação das proteínas lisossomais, a catepsina B está envolvida em vários processos fisiológicos, incluindo o processamento de hormonas peptídicas, a apresentação de antigénios e a remodelação da matriz. A sua atividade é fortemente regulada através de mecanismos como a ativação do zimogénio, inibidores de proteínas endógenas e compartimentação nos lisossomas. As perturbações na regulação da atividade da catepsina B podem ter implicações na homeostase celular e na integridade dos tecidos.
Os inibidores da catepsina B são uma classe de compostos químicos concebidos para visar e modular a atividade da catepsina B. Estes inibidores podem atuar através de diversos mecanismos. Alguns podem ligar-se diretamente ao local ativo da enzima, bloqueando a sua função proteolítica e impedindo-a de clivar os seus substratos. Outros podem interferir com o processo de ativação do zimogénio da catepsina B, assegurando que a enzima permanece na sua forma inativa. Além disso, alguns inibidores podem ser concebidos para perturbar a interação entre a catepsina B e os seus substratos ou cofactores, prejudicando a função da enzima.
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