caspase-7 Substratos

O Ac-DEVD-AFC é um substrato fluorogénico especificamente concebido para a caspase-7, apresentando um mecanismo de clivagem único que liberta um sinal fluorescente após a atividade enzimática. A estrutura deste composto facilita o reconhecimento seletivo pela caspase-7, permitindo a monitorização em tempo real dos processos apoptóticos. As suas propriedades cinéticas permitem uma rápida renovação do substrato, fornecendo informações sobre o papel da caspase-7 na sinalização celular e na regulação da apoptose. A fluorescência do composto aumenta a sensibilidade de deteção, tornando-o uma ferramenta poderosa para estudar a dinâmica da atividade da caspase.

O Ac-DEVD-pNA é um substrato sintético adaptado à caspase-7, caracterizado pela sua capacidade de sofrer hidrólise, libertando um produto cromogénico que pode ser medido quantitativamente. A conceção deste substrato promove interações específicas com o sítio ativo da caspase-7, garantindo uma elevada seletividade. A cinética da reação revela uma taxa de clivagem rápida, permitindo uma análise detalhada da atividade da caspase-7 em vários contextos biológicos, esclarecendo assim o seu envolvimento nas vias apoptóticas.

O Ac-VAD-AFC é um substrato fluorogénico sintético especificamente concebido para a caspase-7, com uma estrutura única que aumenta a sua afinidade para o local ativo da enzima. Após a clivagem, liberta um produto fluorescente, permitindo a deteção sensível da atividade da caspase-7. A conceção do substrato facilita interações moleculares distintas, promovendo uma catálise eficiente e uma cinética de reação rápida, que são cruciais para o estudo das vias de sinalização apoptótica e dos processos celulares.

O Z-DEVD-AFC é um substrato fluorogénico especializado adaptado à caspase-7, caracterizado pela sua sequência peptídica única que se adapta de forma óptima ao local ativo da enzima. Este substrato sofre hidrólise, resultando num sinal fluorescente que permite a monitorização precisa da atividade da caspase-7. As suas caraterísticas estruturais promovem interações específicas com a enzima, aumentando as taxas de reação e fornecendo informações sobre os mecanismos apoptóticos e a dinâmica celular.

O Z-DEVD-pNA é um substrato seletivo para a caspase-7, que se distingue pela sua configuração peptídica única que facilita uma forte ligação ao local ativo da enzima. Após a clivagem, liberta um produto cromogénico, permitindo a quantificação da atividade da caspase-7 através de ensaios colorimétricos. A conceção do substrato aumenta a especificidade e a cinética da reação, tornando-o uma ferramenta eficaz para estudar as vias apoptóticas e a regulação da morte celular programada em vários contextos biológicos.

O Ac-VAD-pNA é um substrato peptídico sintético especificamente concebido para a caspase-7, caracterizado pela sua acetilação N-terminal única e por uma sequência valina-alanina-aspartato. Esta configuração promove interações eficientes entre a enzima e o substrato, conduzindo a uma hidrólise rápida. O produto p-nitroanilina resultante apresenta propriedades de absorção distintas, permitindo uma monitorização precisa da atividade da caspase-7. A sua conceção não só aumenta a seletividade, como também fornece informações sobre a dinâmica das cascatas de sinalização apoptótica.

O (Z-Asp-Glu-Val-Asp)2-Rh110 é um peptídeo sintético concebido para ativar seletivamente a caspase-7, apresentando um motivo duplo aspartato-glutamato que aumenta a afinidade de ligação. Esta estrutura facilita a clivagem específica pela enzima, resultando num derivado fluorescente de Rodamina 110. As propriedades únicas de fluorescência permitem o rastreio em tempo real da atividade da caspase-7, fornecendo informações valiosas sobre os mecanismos de apoptose celular e a cinética dos processos proteolíticos.