caspase-4 Substratos

O Ac-LEHD-AFC é um substrato potente da caspase-4 que apresenta uma especificidade notável através da sua sequência peptídica única. Este composto sofre hidrólise após a clivagem da caspase-4, conduzindo a um sinal fluorescente que permite a monitorização em tempo real da atividade enzimática. A sua conceção incorpora um fluoróforo que aumenta a sensibilidade de deteção, enquanto a espinha dorsal do péptido assegura uma ligação óptima ao local ativo. A cinética do composto revela uma taxa de renovação rápida, tornando-o uma ferramenta eficaz para estudar a dinâmica da caspase-4 em vários contextos celulares.

O Ac-YVAD-AFC é um substrato seletivo para a caspase-4, caracterizado pela sua sequência de aminoácidos única que facilita interações específicas com o local ativo da enzima. Após a clivagem, liberta uma porção fluorescente, permitindo a deteção sensível da atividade da caspase-4. A conceção estrutural do composto promove uma ligação eficiente e melhora a cinética da reação, permitindo uma análise precisa do papel da caspase-4 nas vias apoptóticas e nos mecanismos de sinalização celular.

O Ac-VAD-AFC é um substrato peptídico sintético adaptado à caspase-4, com uma sequência distintiva que assegura uma elevada especificidade para o local ativo da enzima. O seu desenho incorpora um grupo fluorogénico que emite fluorescência após a clivagem, proporcionando uma leitura sensível da atividade enzimática. As interações únicas do composto com a caspase-4 aumentam a sua eficiência catalítica, tornando-o uma ferramenta valiosa para estudar a dinâmica da sinalização apoptótica e a regulação celular.

O substrato da caspase-1 apresenta uma conformação estrutural única que facilita o seu reconhecimento pela caspase-4, promovendo uma clivagem proteolítica eficiente. Este substrato é caracterizado por resíduos de aminoácidos específicos que aumentam a afinidade de ligação, levando a uma cinética de reação acelerada. As suas interações com o sítio ativo da enzima são fundamentais para a compreensão das vias inflamatórias, uma vez que mimetiza substratos naturais envolvidos na sinalização celular. A estabilidade do substrato em várias condições apoia ainda mais o seu papel nos ensaios bioquímicos.

O Ac-WVAD-AMC é um substrato peptídico sintético concebido para ativar seletivamente a caspase-4, apresentando uma sequência única que se adapta de forma óptima ao local ativo da enzima. Este substrato sofre uma hidrólise rápida, resultando num sinal fluorescente que permite a monitorização em tempo real da atividade da caspase. A sua especificidade para a caspase-4 em relação a outras caspases realça a sua utilidade na dissecação das vias apoptóticas, enquanto a sua estabilidade robusta em diversas condições experimentais aumenta a sua fiabilidade em estudos bioquímicos.

O Ac-YVAD-pNA é um péptido sintético que serve de substrato para a caspase-4, caracterizado pela sua sequência YVAD única, que facilita a ligação precisa ao local ativo da enzima. Após a clivagem, liberta p-nitroanilina, produzindo uma alteração colorimétrica mensurável. Este substrato apresenta um perfil cinético de reação distinto, permitindo a análise detalhada da atividade da caspase-4 em vários contextos celulares, o que o torna uma ferramenta valiosa para o estudo dos mecanismos apoptóticos.

O Z-DEVD-pNA é um péptido sintético concebido especificamente para a avaliação da atividade da caspase-4. A sua sequência DEVD é crucial para o reconhecimento seletivo pela enzima, permitindo uma clivagem eficaz do substrato. A libertação de p-nitroanilina após a ação enzimática resulta numa mudança colorimétrica quantificável, facilitando os estudos cinéticos. A dinâmica única de interação deste substrato com a caspase-4 fornece informações sobre as vias apoptóticas, melhorando a nossa compreensão dos mecanismos de morte celular.

O Ac-VAD-pNA é um substrato sintético concebido para o estudo da caspase-4, com uma sequência VAD que assegura uma elevada especificidade para a enzima. Após a clivagem, liberta p-nitroanilina, que pode ser monitorizada espectrofotometricamente, permitindo uma análise cinética detalhada. A conformação estrutural única do substrato promove uma ligação eficaz à caspase-4, revelando pormenores intrincados do seu mecanismo catalítico e contribuindo para uma compreensão mais ampla das vias de sinalização apoptótica.

O Ac-WEAD-AMC é um substrato especializado concebido para investigar a atividade da caspase-4. A sua sequência WEAD aumenta a seletividade, facilitando interações precisas com a enzima. Após a clivagem, liberta a porção fluorescente AMC, permitindo a monitorização em tempo real da atividade enzimática. A conformação única do substrato e as caraterísticas hidrofóbicas optimizam a afinidade de ligação, fornecendo informações sobre a cinética da caspase-4 e o seu papel na apoptose celular e na inflamação.