A calnexina é uma proteína integral de membrana que se encontra predominantemente no retículo endoplasmático (RE). Desempenhando um papel crucial na dobragem e no controlo da qualidade das proteínas, a calnexina liga-se às glicoproteínas à medida que estas são translocadas para o RE, assegurando que apenas as proteínas corretamente dobradas prossigam através da via secretora. A sua função é especialmente importante no contexto do ciclo calnexina/calreticulina, um processo fundamental para monitorizar e assegurar a dobragem das proteínas no interior do RE. Este ciclo é essencial para a homeostasia celular, uma vez que o RE é um local importante para a síntese de proteínas secretadas e ligadas à membrana. As proteínas mal dobradas podem ser prejudiciais para a célula, conduzindo a respostas de stress ou mesmo à morte celular, pelo que o papel de chaperones como a calnexina no controlo de qualidade é de extrema importância.
Os inibidores da calnexina são compostos que visam e impedem a função da calnexina. Ao inibir a calnexina, estes compostos podem perturbar o processo de dobragem das proteínas no RE, levando à acumulação de proteínas mal dobradas. Dado o papel fundamental da calnexina na homeostase proteica, os seus inibidores podem afetar profundamente as funções celulares, especialmente em células com elevada atividade secretora. Estes inibidores oferecem uma forma de estudar os meandros da dobragem de proteínas, o stress do RE e as respostas celulares a esse stress.
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