Os activadores químicos do C6orf163 operam através de várias vias de sinalização intracelular para modular a sua atividade, predominantemente através da fosforilação, uma modificação pós-traducional comum que regula frequentemente a função das proteínas. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) e a bisindolilmaleimida I activam diretamente a proteína quinase C (PKC), uma família de enzimas que transferem grupos fosfato do ATP para resíduos de serina e treonina em substratos proteicos. Quando a PKC é activada, pode fosforilar a C6orf163, levando a alterações na atividade da proteína. Da mesma forma, a forskolina aumenta os níveis de AMP cíclico (cAMP) nas células, levando à ativação da proteína quinase A (PKA), outra quinase que pode fosforilar o C6orf163. A ionomicina e o A23187 funcionam como ionóforos de cálcio, aumentando as concentrações de cálcio intracelular, um sinal que pode ativar várias cinases dependentes do cálcio. Estas cinases, após ativação, podem ter como alvo a fosforilação do C6orf163.
Outros activadores químicos actuam modulando indiretamente o estado de fosforilação do C6orf163. O peróxido de hidrogénio actua como uma molécula de sinalização que pode iniciar cascatas de cinase, que podem incluir cinases que fosforilam o C6orf163. Sabe-se que o piritionato de zinco ativa a via da proteína quinase activada por mitogénio (MAPK), que inclui várias cinases capazes de fosforilar o C6orf163. Em contrapartida, compostos como a Calicilina A e o Ácido Okadaico inibem as proteínas fosfatases, que são enzimas responsáveis pela remoção dos grupos fosfato das proteínas. A inibição destas fosfatases pode levar a um aumento do estado de fosforilação do C6orf163. Por último, a tapsigargina, que induz o stress do retículo endoplasmático, pode ativar vias de sinalização que podem resultar na fosforilação e ativação do C6orf163. Em todos os casos, o ATP é essencial, uma vez que fornece os grupos fosfato que são transferidos para o C6orf163 durante os eventos de fosforilação.
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