Os activadores químicos da C6orf132 podem interagir com a proteína de várias formas para modular a sua atividade, principalmente através da alteração dos estados de fosforilação. A forskolina, ao ativar diretamente a adenilato ciclase, aumenta os níveis de AMPc intracelular. Este aumento do AMPc pode levar à ativação da proteína quinase A (PKA), que é conhecida por fosforilar uma grande quantidade de substratos, incluindo o C6orf132. Do mesmo modo, o 8-Bromo-cAMP, um análogo do AMPc permeável às células, também ativa a PKA, que, por sua vez, pode fosforilar a C6orf132. Numa via diferente, a ionomicina aumenta a concentração de cálcio intracelular, o que pode ativar as cinases dependentes da calmodulina, capazes de fosforilar o C6orf132 nas vias de sinalização do cálcio. A tapsigargina, ao inibir a SERCA, também aumenta os níveis de cálcio citosólico, potencialmente induzindo a ativação de cinases que fosforilam o C6orf132.
Além disso, o 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) ativa a proteína quinase C (PKC), que pode então fosforilar o C6orf132 como parte da cascata de sinalização da PKC. Os inibidores das proteínas fosfatases, como o ácido ocadaico e a calicilina A, conduzem a um aumento do estado de fosforilação das proteínas, impedindo a sua desfosforilação, o que pode resultar na ativação do C6orf132. A anisomicina, ao ativar as proteínas quinases activadas pelo stress, como a JNK, e a espermina, através da sua influência nos canais de cálcio, podem levar à fosforilação e consequente ativação da C6orf132. O Zaprinast e o NONOato de Spermina, que elevam os níveis de GMPc, activam a PKG que pode fosforilar o C6orf132. Por último, a Bisindolilmaleimida I, embora seja tipicamente um inibidor da PKC, pode, em determinadas condições, ativar paradoxalmente a PKC, conduzindo potencialmente à fosforilação do C6orf132. Cada uma destas substâncias químicas, através dos seus mecanismos distintos, pode contribuir para a modulação da atividade da C6orf132 nas vias de sinalização celular.
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