Date published: 2025-10-11

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C1orf116 Inibidores

Os inibidores comuns do C1orf116 incluem, entre outros, a rapamicina CAS 53123-88-9, o LY 294002 CAS 154447-36-6, o PD 98059 CAS 167869-21-8, o SB 203580 CAS 152121-47-6 e o SP600125 CAS 129-56-6.

Os inibidores da C1orf116 englobam uma gama diversificada de compostos químicos que diminuem indiretamente a atividade funcional da proteína através de uma interferência específica em várias vias e processos de sinalização celular. Estes inibidores actuam sobre um espetro de alvos moleculares que, embora não interajam diretamente com a C1orf116, modulam o ambiente celular de uma forma que conduz à diminuição da sua atividade funcional. Por exemplo, os inibidores da via de sinalização mTOR, como a rapamicina, diminuem a síntese proteica, reduzindo potencialmente a estabilidade ou os níveis de expressão do C1orf116. Do mesmo modo, os inibidores da PI3K e da MEK, LY 294002 e PD 98059, respetivamente, suprimem os principais eventos de fosforilação nas suas vias, o que poderia alterar o estado de fosforilação e a função de proteínas auxiliares que podem ter um papel na regulação da atividade do C1orf116.

Além disso, a inibição do metabolismo da glicose através de compostos como o WZB117 e a 2-Deoxi-D-glicose cria um estado celular que pode afetar indiretamente a atividade do C1orf116, alterando o equilíbrio energético no interior da célula. A perturbação específica da homeostase proteica é outro mecanismo pelo qual a atividade do C1orf116 é diminuída, como exemplificado pelo Bortezomib, um inibidor do proteassoma que afecta potencialmente as vias de degradação proteica ligadas ao C1orf116. Além disso, inibidores como a tricostatina A e a tunicamicina modificam a expressão dos genes e os processos de dobragem das proteínas, respetivamente, criando assim um impacto indireto no panorama funcional do C1orf116. Cada inibidor funciona alterando vias bioquímicas e processos celulares específicos, convergindo para a diminuição funcional do C1orf116 sem se ligar diretamente ou interagir com a própria proteína, demonstrando uma abordagem estratégica para modular a sua atividade.

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