Os activadores químicos da proteína dedo de zinco 957 podem envolver-se em várias interacções que conduzem à ativação funcional da proteína. Os iões de zinco são fundamentais para a estabilidade estrutural dos motivos do dedo de zinco e a sua presença é crucial para a funcionalidade de ligação ao ADN da proteína 957 do dedo de zinco. Ao ligarem-se diretamente aos motivos, os iões de zinco asseguram que a proteína mantém a sua integridade estrutural, permitindo-lhe assim interagir eficazmente com as suas sequências de ADN alvo. Do mesmo modo, os iões de magnésio actuam como co-factores essenciais, estabilizando a estrutura da proteína e facilitando a interação com os grupos fosfato do ADN, reforçando assim a ação de ligação ao ADN da proteína 957 de dedo de zinco. Os iões de níquel, com a sua capacidade de se ligarem aos domínios do dedo de zinco, podem alterar a conformação da proteína, mudando-a potencialmente para um estado ativo que aumenta a interação com o ADN. O cobalto, ao imitar os efeitos do zinco, pode também promover as alterações conformacionais necessárias para a ligação ao ADN e ativar a proteína.
Os iões cádmio e cobre, que podem associar-se aos domínios do dedo de zinco, podem induzir alterações estruturais que resultam na ativação da atividade de ligação ao ADN da proteína 957 do dedo de zinco. O mercúrio, conhecido pela sua elevada afinidade para os grupos sulfidrilo, pode formar um complexo com a proteína, conduzindo a uma maior capacidade de ligação ao ADN. Os iões de ferro, que participam em reacções redox, poderiam modificar o estado redox da proteína 957 do dedo de zinco, um fator crítico para a manutenção da sua estrutura e função. O manganês, actuando como cofator, pode aumentar a estabilidade estrutural da proteína, contribuindo para a sua ativação. Os iões de prata, ao ligarem-se à proteína, podem levar a alterações na sua conformação estrutural, o que é fundamental para uma interação eficaz com o ADN. Os iões de cálcio têm um efeito estabilizador sobre as estruturas proteicas e podem facilitar a dobragem adequada da proteína 957 do dedo de zinco ou estabilizar o complexo proteína-ADN, levando à sua ativação. Por último, os iões de lítio, que influenciam os estados de fosforilação das proteínas, podem alterar o padrão de fosforilação da proteína 957 do dedo de zinco. Esta alteração pode afetar o estado de atividade da proteína, permitindo a sua ligação ativa ao ADN.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Os iões de zinco podem ativar diretamente a proteína 957 de dedo de zinco ligando-se aos seus motivos de dedo de zinco, que são críticos para a integridade estrutural e a função da proteína. | ||||||
Copper | 7440-50-8 | sc-211129 | 100 g | $50.00 | ||
Os iões de cobre podem interagir com os domínios do dedo de zinco e podem ativar a proteína 957 do dedo de zinco induzindo alterações conformacionais que aumentam a sua capacidade de ligação ao ADN. | ||||||
Iron | 7439-89-6 | sc-215190 sc-215190A | 500 g 2 kg | $68.00 $176.00 | ||
Os iões de ferro podem participar em reacções redox e podem ativar a proteína 957 do dedo de zinco, alterando o seu estado redox, que é importante para manter a estrutura e a função da proteína. | ||||||
Manganese | 7439-96-5 | sc-250292 | 100 g | $270.00 | ||
Os iões de manganês podem atuar como cofactores de várias enzimas e podem ativar a proteína 957 de dedo de zinco, melhorando a integridade estrutural necessária para a ligação ao ADN. | ||||||
Calcium | 7440-70-2 | sc-252536 | 5 g | $209.00 | ||
Os iões de cálcio desempenham um papel na estabilização das estruturas proteicas e podem ativar a proteína 957 do dedo de zinco, facilitando a dobragem adequada ou estabilizando o complexo proteína-ADN. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Os iões de lítio podem influenciar os estados de fosforilação das proteínas e podem ativar a proteína 957 do dedo de zinco, afectando o seu padrão de fosforilação, o que leva a alterações na sua atividade. | ||||||