Os activadores da Arp-T1 englobam uma série de compostos químicos que influenciam a atividade desta proteína relacionada com a actina através de vários mecanismos celulares. Um desses activadores aumenta diretamente a adenilato ciclase, aumentando os níveis intracelulares de AMPc, e conduz à ativação da proteína quinase A. Esta quinase fosforila alvos específicos, facilitando a montagem da Arp-T1 em estruturas de actina. Outro ativador, um conhecido promotor da proteína quinase C, fosforila substratos que desempenham um papel na polimerização da actina, aumentando assim potencialmente a função da Arp-T1 no citoesqueleto. Além disso, os compostos que estabilizam os filamentos de actina ou perturbam a polimerização da actina podem levar a respostas celulares compensatórias que aumentam a atividade da Arp-T1. Estas respostas podem incluir a regulação positiva dos processos de nucleação da actina ou a ativação de mecanismos que estabilizam os filamentos de actina, nos quais a Arp-T1 é um participante crítico.
Além disso, os inibidores que têm como alvo as proteínas fosfatases podem levar a um aumento do estado de fosforilação das proteínas celulares associadas à dinâmica da actina, amplificando assim potencialmente a atividade da Arp-T1. Os compostos que interferem com a ligação e a polimerização dos monómeros de actina ou que cortam os filamentos de actina também podem desencadear a ativação indireta da Arp-T1, uma vez que a célula se esforça por manter a integridade do citoesqueleto. Além disso, a modulação das interacções actina-miosina através da inibição de cinases envolvidas na contratilidade pode conduzir a um ambiente propício à formação de filamentos de actina mediada por Arp-T1.
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