Os inibidores químicos da ANKRD13A podem inibir funcionalmente a proteína através de vários mecanismos bioquímicos. A tricostatina A, por exemplo, inibe a histona desacetilase (HDAC), o que leva à hiperacetilação de histonas e possivelmente de proteínas não-histonas, perturbando as interacções proteína-proteína que são cruciais para a função da ANKRD13A. O MG132 e a Lactacistina, ambos inibidores do proteassoma, podem impedir a degradação de proteínas ubiquitinadas, resultando na potencial acumulação e inibição funcional do ANKRD13A ubiquitinado. O bortezomib, outro inibidor do proteassoma, induz stress proteotóxico, que pode perturbar o funcionamento normal do ANKRD13A. A withaferina A perturba a rede do citoesqueleto, inibindo potencialmente a localização e a função celular do ANKRD13A. A geldanamicina, um inibidor da Hsp90, pode perturbar a dobragem de proteínas clientes, que podem incluir a ANKRD13A, levando à inibição funcional.
Continuando esta linha de pensamento, a cicloheximida inibe a síntese de proteínas eucarióticas, reduzindo assim diretamente a síntese de ANKRD13A. A concanamicina A, um inibidor da V-ATPase, perturba a homeostase do pH celular, o que é suscetível de afetar a conformação e a função da ANKRD13A. A tapsigargina, um inibidor da bomba SERCA, perturba a homeostase do cálcio, afectando potencialmente a função do ANKRD13A através de vias dependentes do cálcio. O ácido retinóico all-trans altera a expressão genética, afectando possivelmente a função do ANKRD13A através das vias de sinalização do ácido retinóico. A tunicamicina inibe a glicosilação ligada à N, o que pode afetar a dobragem e a função do ANKRD13A. Por último, a oligomicina, ao inibir a ATP sintase, perturba o equilíbrio energético celular, o que pode influenciar a função da ANKRD13A.
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