Aminopeptidase P2 Inibidores

Os inibidores comuns da aminopeptidase P2 incluem, entre outros, a bestatina CAS 58970-76-6, o cloridrato de amastatina CAS 100938-10-1, o muscimol CAS 2763-96-4, a actinonina CAS 13434-13-4 e o captopril CAS 62571-86-2.

Os inibidores da Aminopeptidase P2 representam um grupo diversificado de produtos químicos que podem afetar indiretamente a atividade enzimática da Aminopeptidase P2. Estes inibidores funcionam normalmente interferindo com os iões metálicos que são cruciais para a atividade catalítica da aminopeptidase, ligando-se ao local ativo da enzima ou imitando o estado de transição da hidrólise do péptido. Uma vez que a Aminopeptidase P2 é uma metaloenzima, compostos como a Bestatina, a Amastatina, a Probestina, o Fosforamidon, a Actinonina, o Captopril, o Tosedostat e a Aspergillomarasmina A podem inibir a sua atividade quelando o ião zinco essencial para a sua função. Este processo de quelação perturba o funcionamento normal do sítio ativo da enzima, impedindo assim a clivagem dos péptidos.

Além disso, alguns destes inibidores podem também interagir com o complexo enzima-substrato ou com o sítio ativo da enzima de forma a impedir a ligação do substrato. Por exemplo, sabe-se que a Bestatina e a Amastatina ocupam competitivamente o sítio ativo das aminopeptidases, bloqueando assim o acesso aos substratos naturais. Compostos como a actinonina, que é um antibiótico, têm uma capacidade de largo espetro para inibir várias aminopeptidases, sugerindo que as suas características estruturais lhes permitem encaixar nos locais activos destas enzimas, incluindo a APP2. Inibidores sintéticos como a Leuhistin, a Boroleucina, o PAQ-22 e o BEL-7402 foram concebidos ou descobertos com base na sua capacidade de interagir com os locais activos da aminopeptidase.