As substâncias químicas classificadas como inibidores da SIMC1 são diversas e influenciam vários aspectos da via de SUMOilação e processos celulares relacionados. A SUMOilação envolve a ligação de proteínas Small Ubiquitin-like Modifier (SUMO) a resíduos de lisina em proteínas alvo, um processo que é essencial para uma variedade de funções celulares, incluindo o transporte nuclear-citosólico, a regulação da transcrição, a apoptose, a estabilidade das proteínas e a resposta ao stress.
Os inibidores propostos actuam modulando diferentes etapas da cascata de SUMOilação, o que pode afetar a função do SIMC1. O ácido anacárdico e o ácido ginkgólico, por exemplo, visam as etapas iniciais do processo de SUMOilação, inibindo as enzimas responsáveis pela ativação das proteínas SUMO. O ML-792 e a Espectomicina B1 também interrompem a via de SUMOilação, visando as enzimas E1 e E2, respetivamente. A tenovin-6 altera o equilíbrio da SUMOilação através da inibição da SIRT1, que está indiretamente envolvida no processo de deSUMOilação. Outros compostos, como a cloroquina e o Pyr-41, podem influenciar a degradação ou a reciclagem de proteínas SUMOiladas, afectando assim indiretamente a função do SIMC1. Os inibidores do proteassoma, como o bortezomib, podem aumentar os níveis de proteínas SUMOiladas, o que pode ter efeitos a jusante na atividade do SIMC1. A sulfasalazina, através da sua atividade inibidora do NF-kB, pode modular a expressão de genes relacionados com a via da SUMOilação.
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