NARF Antikörper (32-7): sc-100654

Der NARF-Antikörper (32-7) ist ein monoklonaler IgM-Antikörper der Maus, der das NARF-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-NARF-Antikörper (32-7) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. NARF, oder „nuclear prelamin A recognition factor", ist ein wichtiges Kernprotein mit 456 Aminosäuren, das eine bedeutende Rolle bei zellulären Prozessen spielt, insbesondere beim Metabolismus von Prelamin A. Das NARF-Protein wird vorwiegend im Herzen, in den Skelettmuskeln und im Gehirn exprimiert, wo NARF an das C-terminale Ende von prenyliertem Prelamin A bindet, was auf eine Beteiligung an der Bildung eines Prelamin A-haltigen Endoprotease-Komplexes hindeutet. Die Interaktion von NARF mit Prelamin A ist für die Aufrechterhaltung einer ordnungsgemäßen Heterochromatin-Organisation von entscheidender Bedeutung, die wiederum für die Genregulation und die chromosomale Stabilität unerlässlich ist. Darüber hinaus unterliegt NARF posttranslationalen Modifikationen, einschließlich der Phosphorylierung durch ATM oder ATR als Reaktion auf DNA-Schäden, was seine Rolle bei zellulären Stressreaktionen unterstreicht. Drei NARF-Isoformen, die durch alternatives Spleißen entstehen, unterstreichen die Komplexität und das regulatorische Potenzial in verschiedenen biologischen Kontexten.

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NARF Antikörper (32-7) Literaturhinweise:

1. Prenyliertes Prelamin A interagiert mit Narf, einem neuen Kernprotein.  |  Barton, RM. and Worman, HJ. 1999. J Biol Chem. 274: 30008-18. PMID: 10514485
2. Eukaryotische Fe-Hydrogenasen - altes eukaryotisches Erbe oder adaptive Übernahmen?  |  Hackstein, JH. 2005. Biochem Soc Trans. 33: 47-50. PMID: 15667261
3. NARF, ein mit der Nemo-ähnlichen Kinase (NLK) assoziiertes Ringfingerprotein, reguliert die Ubiquitylierung und den Abbau des T cell factor/lymphoid enhancer factor (TCF/LEF).  |  Yamada, M., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 20749-20760. PMID: 16714285
4. RNA-Editing-vermittelte Exon-Evolution.  |  Lev-Maor, G., et al. 2007. Genome Biol. 8: R29. PMID: 17326827
5. Die Verarbeitung von Pre-Lamin A ist mit der Organisation von Heterochromatin verbunden.  |  Lattanzi, G., et al. 2007. J Cell Biochem. 102: 1149-59. PMID: 17654502