Date published: 2025-9-5

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Cdk5 substrate

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Alternative Namen:
H-Pro-Lys-Thr-Pro-Lys-Lys-Ala-Lys-Lys-Leu-OH
Anwendungen:
Cdk5 Substrate ist von der Histon-H1-Peptidsequenz abgeleitet, die an das aktive Zentrum von Cdk5 angedockt ist
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
1138.5
Summenformel:
C53H99N15O12
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Das Cdk5-Substrat, eine zentrale Komponente bei der Untersuchung der neuronalen Entwicklung und der Signalwege, ist ein wesentlicher Bestandteil der Forschung, die sich auf das Verständnis der neuronalen Migration und der Organisation des Zytoskeletts konzentriert. Die Cyclin-abhängige Kinase 5 (Cdk5), die durch p35 oder p39 aktiviert wird, phosphoryliert hauptsächlich dieses Substrat, das eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der synaptischen Plastizität und der neuronalen Struktur spielt. In der Forschung wird das Cdk5-Substrat verwendet, um die Rolle der Kinase bei neurologischen Entwicklungsprozessen aufzuklären, bei denen ihre abnorme Regulierung mit Störungen der neuronalen Signalübertragung und Morphologie in Verbindung gebracht wird. Studien, die sich mit dem Cdk5-Substrat befassen, konzentrieren sich häufig auf seinen Phosphorylierungszustand und seine Interaktion mit verschiedenen Proteinen, die die Dynamik des Zytoskeletts und intrazelluläre Signalkaskaden beeinflussen. Diese Chemikalie ist wesentlich für die Untersuchung der biochemischen Wege, die der synaptischen Funktion und der Aufrechterhaltung neuronaler Netzwerke zugrunde liegen. Darüber hinaus hilft sie bei der Erforschung von Signalmechanismen, die Zellzyklusprozesse in post-mitotischen Neuronen steuern, und gibt Einblicke in zelluläre Mechanismen, die zu Neurodegeneration führen könnten. Diese Forschung ist grundlegend für das Verständnis komplexer neuronaler Verhaltensweisen und der molekularen Grundlagen neurobiologischer Störungen und unterstreicht die Bedeutung des Cdk5-Substrats in der neurologischen Grundlagenforschung.


Cdk5 substrate Literaturhinweise

  1. Identifizierung der Substratbindungsstelle der Cyclin-abhängigen Kinase 5.  |  Sharma, P., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 9600-6. PMID: 10092646
  2. Ein Szintillations-Proximity-Assay zur Untersuchung von Inhibitoren der humanen Tau-Proteinkinase II/cdk5 in einem 96-Well-Format.  |  Evans, DB., et al. 2002. J Biochem Biophys Methods. 50: 151-61. PMID: 11741704
  3. Das Amyloid-beta-Peptid bindet an Cyclin B1 und erhöht die Aktivität der humanen Cyclin-abhängigen Kinase 1.  |  Milton, NG. 2002. Neurosci Lett. 322: 131-3. PMID: 11958860
  4. Intragenische Modifikatoren der hereditären spastischen Paraplegie aufgrund von Spastin-Genmutationen.  |  Svenson, IK., et al. 2004. Neurogenetics. 5: 157-64. PMID: 15248095
  5. Entwurf einer neuen Klasse von Peptid-Inhibitoren der Cyclin-abhängigen Kinase/Cyclin-Aktivierung.  |  Gondeau, C., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 13793-800. PMID: 15649889
  6. Identifizierung eines Hexapeptids, das an eine Oberflächentasche in Cyclin A bindet und die katalytische Aktivität des Komplexes Cyclin-abhängige Kinase 2-Cyclin A hemmt.  |  Canela, N., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 35942-53. PMID: 17001081
  7. Dynamik der Cdk1-Substratspezifität während des Zellzyklus.  |  Kõivomägi, M., et al. 2011. Mol Cell. 42: 610-23. PMID: 21658602
  8. Bestimmung der kinetischen Parameter und der Struktur-Aktivitäts-Beziehungen von Ginsenosiden als Inhibitoren der Cyclin-abhängigen Kinase 5/p25 mittels Ultradruck-Flüssigkeitschromatographie mit Triple-Quadrupol-Tandem-Massenspektrometrie.  |  Chen, N., et al. 2013. Rapid Commun Mass Spectrom. 27: 985-92. PMID: 23592201
  9. Charakterisierung der Substratspezifität einer cdc2-ähnlichen Proteinkinase, die aus Rinderhirn gereinigt wurde.  |  Beaudette, KN., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 20825-30. PMID: 8407912
  10. Wirkung von Heparin auf die Spezifität der Phosphorylierungsstelle der neuronalen Cdc2-ähnlichen Kinase.  |  Qi, Z., et al. 1998. FEBS Lett. 423: 227-30. PMID: 9512362

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Cdk5 substrate, 500 µg

sc-3066
500 µg
$89.00