헤모글로빈 b (21): sc-130321. 인간 재조합 헤모글로빈 b의 웨스턴 블롯 분석.
Hemoglobin β 항체 (21): sc-130321
- Hemoglobin β 항체(21) 는 마우스 monoclonal IgG1(kappa light chain) 이며 200 µg/ml으로 제공합니다.
- human origin의 Hemoglobin β의 전체인 아미노산을 항원으로 사용하였습니다.
- WB, IP 와ELISA으로 human origin의 Hemoglobin β을 검출할것을 권장합니다.
- See Hemoglobin β (37-8): sc-21757 for additional antibody conjugates, including AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 and 790.
- m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP 및 m-IgGκ BP-HRP는 Hemoglobin β 항체(21) WB 애플리케이션용입니다. 이 시약은 이제 Hemoglobin β 항체(21)와 함께 번들로 제공됩니다(아래 주문 정보 참조).
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추가 Hemoglobin 항체 Hemoglobin α, Hemoglobin β, Hemoglobin δ, Hemoglobin ε, Hemoglobin γ 및 Hemoglobin ζ
헤모글로빈(Hgb)은 4개의 철 결합, 메테인 연결 테트라피롤 고리(헴)에 결합되어 있습니다. α(16p13.3; 5'-ζ-가도즈-가도 α2-가도 α1-α2-α1-œ1-3') 및 β(11p15.5) 글로빈 유전자좌는 기본 헤모글로빈 구조를 결정합니다. 헤모글로빈의 글로빈 부분은 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬이 쌍으로 배열되어 사량체를 형성하는 구조로 이루어져 있습니다. 4개의 글로빈 사슬은 각각 헴 그룹과 공유 결합을 합니다. α 사슬과 β 사슬 사이의 결합은 유사한 글로빈 사슬 사이의 결합보다 약하기 때문에 산소 결합 및 방출에 중요한 절단면을 형성합니다. α1-β2 절단면이 이완되면 산소에 대한 높은 친화력이 발생합니다. 두 개의 α1-β2 계면이 밀접하게 결합하면 헤모글로빈은 산소에 대한 친화력이 낮아집니다. 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬을 포함하는 Hb A는 전체 순환 헤모글로빈의 97%를 구성합니다. 전체 순환 헤모글로빈의 나머지 3%는 α 사슬 2개와 δ 사슬 2개로 구성된 Hb A-2와 α 사슬 2개와 γ 사슬 2개로 구성된 태아 헤모글로빈(Hb F)으로 구성됩니다.
연구용으로만 사용가능합니다. 진단이나 치료용으로 사용불가합니다.
Alexa Fluor®는 미국 오리건주 Molecular Probes Inc.의 상표입니다.
LI-COR®와 Odyssey®는 LI-COR Biosciences의 등록 상표입니다.
Hemoglobin β 항체 (21) 참고문헌:
- 새로운 재조합 헤모글로빈(베타 L105W)의 낮은 산소 친화성과 높은 협력성을 위한 구조적 기초로서 알파 1 베타 2 계면의 추가 H-결합. | Fang, TY., et al. 2000. Biochemistry. 39: 13708-18. PMID: 11076510
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- 헤모글로빈-β 결합 상태에서의 팔시파인-2 촉매 삼중체의 동적 발자국. | Omotuyi, IO. and Hamada, T. 2015. J Biomol Struct Dyn. 33: 1027-36. PMID: 24943200
- 수소 교환으로 연구한 헤모글로빈 베타 사슬 C 말단에서의 염, 인산염 및 보어 효과. | Louie, G., et al. 1988. J Mol Biol. 201: 765-72. PMID: 3172204
- 알파 사슬에 의한 골수 적혈구 세포의 헤모글로빈 베타 사슬 합성 조절. | Wolf, JL., et al. 1973. Proc Natl Acad Sci U S A. 70: 3405-9. PMID: 4519634
- 겸상 적혈구 헤모글로빈의 돌연변이 하위 단위인 헤모글로빈 베타 4 S의 용해도. | Benesch, R., et al. 1973. Biochem Biophys Res Commun. 55: 261-5. PMID: 4767302
- 알로스테릭 시스템에서 기능적 도구로서의 폴딩 도메인: 헤모글로빈 베타 서브유닛의 헴 의존적 도메인. | Franchi, D., et al. 1982. Biochemistry. 21: 6181-7. PMID: 7150550
- 알파 사슬에 대한 인간 헤모글로빈 베타 A와 베타 S 사슬의 친화력 차이에 대한 증거. | Shaeffer, JR. 1980. J Biol Chem. 255: 2322-4. PMID: 7358673
- 돌연변이 인간 헤모글로빈 베타(V1M+H2deleted)에서 보어 효과의 염화물 이온 독립성. | Fronticelli, C., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 23965-9. PMID: 7929044
- 겸상 적혈구 헤모글로빈 베타 사슬의 NH2 말단 영역. II. 단일 특이 항체의 특성화. | Young, NS., et al. 1976. J Biol Chem. 251: 6431-8. PMID: 977582
주문정보
| 제품명 | 카탈로그 번호 | 단위 | 가격 | 수량 | 관심품목 | |
Hemoglobin β 항체 (21) | sc-130321 | 200 µg/ml | $322.00 | |||
Hemoglobin β (21): m-IgG Fc BP-HRP 번들 | sc-537321 | 200 µg Ab; 10 µg BP | $361.00 | |||
Hemoglobin β (21): m-IgGκ BP-HRP 번들 | sc-534561 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $361.00 | |||
Hemoglobin β (21): m-IgG1 BP-HRP 번들 | sc-545135 | 200 µg Ab; 20 µg BP | $361.00 |