Date published: 2025-9-9

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Hemoglobin β 항체 (21): sc-130321

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데이터 시트
  • Hemoglobin β 항체(21) 는 마우스 monoclonal IgG1(kappa light chain) 이며 200 µg/ml으로 제공합니다.
  • human origin의 Hemoglobin β의 전체인 아미노산을 항원으로 사용하였습니다.
  • WB, IP 와ELISA으로 human origin의 Hemoglobin β을 검출할것을 권장합니다.
  • See Hemoglobin β (37-8): sc-21757 for additional antibody conjugates, including AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 and 790.
  • m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRPm-IgGκ BP-HRP는 Hemoglobin β 항체(21) WB 애플리케이션용입니다. 이 시약은 이제 Hemoglobin β 항체(21)와 함께 번들로 제공됩니다(아래 주문 정보 참조).

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    헤모글로빈(Hgb)은 4개의 철 결합, 메테인 연결 테트라피롤 고리(헴)에 결합되어 있습니다. α(16p13.3; 5'-ζ-가도즈-가도 α2-가도 α1-α2-α1-œ1-3') 및 β(11p15.5) 글로빈 유전자좌는 기본 헤모글로빈 구조를 결정합니다. 헤모글로빈의 글로빈 부분은 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬이 쌍으로 배열되어 사량체를 형성하는 구조로 이루어져 있습니다. 4개의 글로빈 사슬은 각각 헴 그룹과 공유 결합을 합니다. α 사슬과 β 사슬 사이의 결합은 유사한 글로빈 사슬 사이의 결합보다 약하기 때문에 산소 결합 및 방출에 중요한 절단면을 형성합니다. α1-β2 절단면이 이완되면 산소에 대한 높은 친화력이 발생합니다. 두 개의 α1-β2 계면이 밀접하게 결합하면 헤모글로빈은 산소에 대한 친화력이 낮아집니다. 두 개의 α 사슬과 두 개의 β 사슬을 포함하는 Hb A는 전체 순환 헤모글로빈의 97%를 구성합니다. 전체 순환 헤모글로빈의 나머지 3%는 α 사슬 2개와 δ 사슬 2개로 구성된 Hb A-2와 α 사슬 2개와 γ 사슬 2개로 구성된 태아 헤모글로빈(Hb F)으로 구성됩니다.

    연구용으로만 사용가능합니다. 진단이나 치료용으로 사용불가합니다.

    주문정보

    제품명카탈로그 번호 단위가격수량관심품목

    Hemoglobin β 항체 (21)

    sc-130321
    200 µg/ml
    $316.00

    Hemoglobin β (21): m-IgG Fc BP-HRP 번들

    sc-537321
    200 µg Ab; 10 µg BP
    $354.00

    Hemoglobin β (21): m-IgGκ BP-HRP 번들

    sc-534561
    200 µg Ab; 40 µg BP
    $354.00

    Hemoglobin β (21): m-IgG1 BP-HRP 번들

    sc-545135
    200 µg Ab; 20 µg BP
    $354.00

    What is the recommended starting dilution for Western blot for sc-130321: Hemoglobin β (21) monoclonal antibody?

    Asked by: Cweed
    The recommended starting dilution for Western blot is 1:100 with a dilution range of 1:100-1:1000. This information, along with other technical specifications, is available in the recommended protocol: https://www.scbt.com/scbt/resources/protocols/western-immuno-blotting
    Answered by: Technical Support
    Date published: 2017-03-22
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    Date published: 2014-01-20
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