KRTAP13의 화학적 억제제는 단백질의 기능을 방해하기 위해 다양한 작용 방식을 사용합니다. 예를 들어 알리자린은 모발 케라틴 복합체의 구조적 안정성에 필수적인 칼슘과 같은 2가 금속 이온을 킬레이트화하여 KRTAP13을 억제합니다. 이 킬레이트화 과정은 모간 강화에 있어 KRTAP13의 역할에 필수적인 이온 상호 작용을 방해합니다. 또 다른 화합물인 디하이드로탄시논 I은 세포 산화 환원 상태를 방해하여 산화 민감성 경로에 영향을 미쳐 이황화 결합 형성에 영향을 미칠 수 있으며, 이는 KRTAP13의 구조적 무결성에 매우 중요합니다. 엘라그산은 단백질의 구조적 형태를 유지하는 데 핵심적인 요소인 케라틴 관련 단백질 복합체 내의 수소 결합 네트워크를 방해하여 KRTAP13을 불안정하게 만들 수 있습니다.
또한 에피갈로카테킨 갈레이트(EGCG)는 단백질 응집체에 결합하여 KRTAP13이 다른 모발 케라틴 단백질과 적절히 결합하는 것을 방해할 수 있습니다. 티로신 키나제 억제제인 제니스테인은 케라틴과 관련된 단백질의 인산화 패턴을 변경하여 잠재적으로 KRTAP13과 다른 모간 단백질의 기능 및 상호 작용에 영향을 미칠 수 있습니다. 사이클린 의존성 키나아제를 차단하는 인디루빈의 작용은 KRTAP13의 인산화 상태를 방해하여 모발 구조 안정화에 영향을 미칠 수 있습니다. 캠페롤과 케르세틴은 서로 다른 측면을 표적으로 하는데, 캠페롤은 모낭 발달에서 유전자 발현을 조절하는 데 중요한 DNA에 결합하는 KRTAP13의 능력에 영향을 줄 수 있으며, 아연 이온성 공리체로 작용하는 케르세틴은 KRTAP13을 포함한 모낭 내 단백질의 보조 인자인 아연 이온을 킬레이트화합니다. 레스베라트롤은 시르투인 활성에 영향을 미쳐 KRTAP13에 영향을 미치고, 이는 다시 모낭의 단백질 아세틸화를 변화시켜 모낭의 KRTAP13 구조와 기능에 영향을 미칠 수 있습니다. 마지막으로, 실리비닌의 STAT3 신호 억제는 모낭 내에서 KRTAP13을 최적으로 발현하는 데 필요한 활동에 영향을 미칠 수 있습니다.
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