κ-casein 억제제

일반적인 κ-카제인 억제제에는 벤질 이소티오시아네이트 CAS 622-78-6, (-)-에피갈로카테킨 갈레이트 CAS 989-51-5, 클로로겐산 CAS 327-97-9, 갈로탄닌 CAS 1401-55-4 및 엘라직산, 이수화물 CAS 476-66-4 등이 포함되지만 이에 국한되지 않습니다.

κ-카제인의 화학적 억제제는 다양한 분자 상호작용을 통해 이 단백질의 기능적 장애를 초래할 수 있습니다. 벤질 이소티오시아네이트는 κ-카제인의 시스테인 잔류물과 반응하여 티오우레아를 형성하여 카제인 미셀을 안정화시키는 능력을 손상시키는 구조적 변화를 일으킬 수 있습니다. 마찬가지로 에피갈로카테킨 갈레이트(EGCG)는 κ-카제인과 결합하여 미셀 안정화 기능을 저해하는 형태 변화를 유도할 수 있습니다. 디티오트레이톨(DTT)은 κ-카제인의 3차원 구조를 유지하는 데 중요한 이황화 결합을 절단하여 다른 카제인 분자와의 상호작용을 억제하고 미셀 구조를 유지하는 역할을 할 수 있습니다. 클로로겐산과 탄닌산은 각각 소수성 영역에 비공유 결합하거나 단백질 복합체를 형성하는 능력이 있어 잠재적으로 κ-카제인 형태를 변경하고 미셀 안정화 기능을 감소시킵니다.

또한 엘라그산은 κ-카제인에 결합하여 구조를 파괴하여 단백질이 카제인 미셀 안정화에 효과적으로 기여하지 못하게 할 수 있습니다. 커큐민은 κ-카세인과 상호 작용하여 미셀 형성 기능을 억제하는 구조적 변화를 유도하는 것으로 알려져 있습니다. 제니스테인의 단백질 결합 특성은 κ-카제인과 결합하여 단백질의 형태를 변화시키고 미셀 안정화 역할을 손상시킬 수 있습니다. 카페인산도 κ-카세인과 결합하여 구조적 무결성을 변화시키고 미셀 형성에 부정적인 영향을 미칠 수 있습니다. 친유성 특성을 지닌 캡사이신은 κ-카세인의 구조에 결합하여 미셀 안정성에 필요한 단백질 상호 작용을 방해할 수 있습니다. 퀘르세틴과 나린제닌은 모두 κ-카제인에 결합하여 단백질의 카제인 미셀 안정화 효과를 감소시키는 형태 변화를 일으킬 수 있습니다. 이러한 κ-카세인과의 화학적 상호작용은 미셀 안정성에 대한 단백질의 기능적 역할이 억제될 수 있는 다양한 메커니즘을 강조합니다.