Date published: 2025-9-11

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O-GlcNAc抗体(CTD110.6): sc-59623

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データシート
  • O-GlcNAc抗体 CTD110.6はマウスモノクローナルIgMO-GlcNAc 抗体 です。200 µg/mlで提供
  • セリン-O-結合型N-アセチルグルコサミンを含むものをO-GlcNAcに対して
  • a broad range of species, including mammals, insects, worms, plants と filamentous fungi 由来のSer-O-GlcNAc and Thr-O-GlcNAc WB と IPでの検出にはお勧めします; peptide determinants or other closely-related carbohydrate antigensにも抗体が反応する事がありません。
  • O-GlcNAc (RL2): sc-59624 O-GlcNAc 抗体は、AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 と 790標識された抗体も提供できます。
  • O-GlcNAc (CTD110.6): sc-59623無料の10 µgサンプルを受け取るには、ご連絡ください。
  • 現在、O-GlcNAc Antibody (CTD110.6)に適した二次検出試薬の同定はまだ完了していません。この研究は進めています。

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関連項目

O-GlcNAc 抗体 (CTD110.6)は、O-GlcNAc抗体(O-結合β-N-アセチルグルコサミン抗体、O-β-GlcNAc抗体、O-結合GlcNAc抗体、セリン水酸基O-GlcNAc抗体、スレオニン水酸基O-GlcNAc抗体、O-GlcNAc化特異的抗体とも呼ばれる)であり、O-GlcNAcを検出するIgMκマウスモノクローナル抗体である、スレオニン水酸基O-GlcNAc抗体、またはO-GlcNAc化特異的抗体)は、哺乳類、昆虫、ミミズ、植物、糸状菌由来など幅広い生物種のO-GlcNAcタンパク質をWBおよびIPで検出する。O-GlcNAc Antibody (CTD110.6) は、ノンコンジュゲート抗 O-GlcNAc 抗体としてご利用いただけます。O-GlcNAc (O-linked N-acetylglucosamine) は、真核細胞の核と細胞質でのみ見られるタンパク質のグリコシル化の一形態です。多くのタンパク質は、O-GlcNAcの結合によってセリンおよびスレオニン水酸基が修飾されている。核膜孔への出入りを制御するタンパク質は、広範にO-GlcNAc化されている。リン酸化されたO-GlcNAcタンパク質は他のタンパク質と可逆的な多量体複合体を形成し、これらの会合はしばしばリン酸化によって制御される。O-GlcNAcタンパク質は腫瘍や様々な癌細胞の病因において重要な役割を果たしている可能性がある。O-GlcNAc残基はプレイニシエーション複合体のアセンブリーを制御し、したがって転写開始において重要である。細胞骨格および膜のO-GlcNAcタンパク質は赤血球細胞の形状を維持し、アルツハイマー病における病変の原因となるタンパク質の分解を制御する。

試験・研究用以外には使用しないでください。 臨床及び体外診断には使用できません。

Alexa Fluor® はMolecular Probes Inc., OR., USAの商標です。

LI-COR® and Odyssey® はLI-COR Biosciencesの登録商標です。

O-GlcNAc抗体(CTD110.6) 参考文献:

  1. O-GlcNAc転移酵素遺伝子はX染色体上に存在し, 胚性幹細胞の生存能とマウスの個体発生に必須である。  |  Shafi, R., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 5735-9. PMID: 10801981
  2. ラット小脳皮質におけるO-GlcNAc転移酵素およびO-GlcNAc修飾タンパク質の局在。  |  Akimoto, Y., et al. 2003. Brain Res. 966: 194-205. PMID: 12618343
  3. 核および細胞質タンパク質のグリコシル化。ウリジンジホスホ-N-アセチルグルコサミン:ポリペプチドβ-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの精製と特性評価  |  Haltiwanger, RS., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 9005-13. PMID: 1533623
  4. プラムポックスウイルス感染に関与するO-GlcNAc転移酵素を同定した。  |  Chen, D., et al. 2005. J Virol. 79: 9381-7. PMID: 16014901
  5. O-GlcNAc転移酵素のハイスループットアッセイは, ペプチド基質における一次配列の嗜好性を検出する。  |  Leavy, TM. and Bertozzi, CR. 2007. Bioorg Med Chem Lett. 17: 3851-4. PMID: 17531489
  6. ホスホイノシチドシグナルはO-GlcNAc転移酵素とインスリン抵抗性を結びつける。  |  Yang, X., et al. 2008. Nature. 451: 964-9. PMID: 18288188
  7. O-GlcNAc転移酵素:構造的特性、触媒機構、および低分子阻害剤。  |  Ju Kim, E. 2020. Chembiochem. 21: 3026-3035. PMID: 32406185
  8. タンパク質のO-GlcNAc糖鎖化の化学的プローブの進歩:構造的役割と分子メカニズム。  |  Saha, A., et al. 2021. Chem Soc Rev. 50: 10451-10485. PMID: 34338261
  9. O-GlcNAcのストレス応答経路への統合。  |  Fahie, KMM., et al. 2022. Cells. 11: PMID: 36359905
  10. GSDMDのO-GlcNAc修飾は、LPS誘発性内皮細胞のピロトーシスを抑制する。  |  Yu, F., et al. 2024. Inflamm Res. 73: 5-17. PMID: 37962578
  11. 核および細胞質タンパク質の動的グリコシル化。複数のテトラトリコペプチド反復を持つユニークなO-GlcNAc転移酵素のクローニングと特徴づけ。  |  Kreppel, LK., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 9308-15. PMID: 9083067
  12. O-結合型GlcNAc転移酵素は, 4回拍動ペプチド反復を含む保存された核細胞質タンパク質である。  |  Lubas, WA., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 9316-24. PMID: 9083068

注文情報

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O-GlcNAc 抗体 (CTD110.6)

sc-59623
200 µg/ml
$316.00

I need specifically detect O-GlcNAcylation un plant proteim extractos. We found lack of specificity using CTD110.6. Employment of a secondary anti-IgM is mandatory? It could be conveniente to use RL2?

質問者: Salamandra
Thank you for your question. It would be helpful if you could call us, allowing for a more interactive discussion of this and other related questions.
回答者: Technical Support
投稿日: 2021-07-23

I am planning to IP this modification after protein digestion to peptides and wonder if the antibody recognise digested peptides carrying this modifications and if you would expect some specificity for certain peptides?

質問者: Paolo
Thank you for your question. Unfortunately I do not have any information regarding if this antibody can detect digested peptides.
回答者: Tech Service
投稿日: 2019-04-09

What is the best way to avoid background when working on mouse samples with this mouse monoclonal antibody?

質問者: AbPolly
Thank you for your inquiry. Our new line of Mouse IgG binding proteins can help reduce non-specific staining with mouse samples. A complete list of available binding proteins is available on our website here: https://www.scbt.com/scbt/browse/support-products-mouse-igg-binding-proteins/_/N-ecrety You can also use our alternative O-GlcNAc antibody sc-59624 in a variety of direct conjugations to reduce non-specific staining with mouse samples.
回答者: Technical Service
投稿日: 2016-12-22
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によって、 5つ星のうち 5と評価されています。 goodvery nice,it work well in WB。Good specificity,nonspecific bands
投稿日: 2021-07-31
によって、 5つ星のうち 4と評価されています。 clear signal in immunofluorescence, dirty in WBThis antibody worked well in immunofluorescence in cell culture and also in paraffin embedded human brain tissue. In western blot, it needs a lot of washes after primary antibody especially, usually the first time there's a dark smear everywhere and if exposure is less than 5 min there's no signal. Usually after re-application of the secondary the signal gets clearer, perhaps due to longer washing of primary. Primary seems to stick, but this is a problem of this clone, not of this product in particular. Here are the captions again for the vertical (tissue) and horizontal (cells) IF pictures and the western blot since they did not fit in the space given: Cells: Immunofluorescence for O-GlcNAc in human astrocytes. A) no primary antibody. B) DMSO treatment (control). C) 200 uM Voc OGT inhibitor treatment. D) 100 uM 9D OGA inhibitor treatment. Green: O-GlcNAc (Santa Cruz CTD110.6), Blue: DAPI. Primary antibody was used at 1:100 dilution overnight in 5% goat serum in PBS. Secondary antibody was Goat anti-mouse IgM Alexafluor 488 conjugate. Tissue: Immunofluorescence in human tissue. A) IF of formalin fixed paraffin embedded human brain tissue. Control patient in his 60s. B) Alzheimer’s disease patient in his 60s. Green: O-GlcNAc. Blue: DAPI. Tissues were reparaffinized, rehydrated, antigen retrieval was performed in boiling citrate buffer, free formaldehydes were blocked with sodium borohydride. Blocking and antibody incubations were done in 5% goat serum in PBS. Lipofuscin was blocked with Sudan black for 20 min. after DAPI incubation. Western blot: Western blot with human astrocyte lysates. Multiple samples were run on SDS-PAGE gels and transferred to PVDF membrane. Blocking was with 5% milk in TBST. Primary antibody was used at 1:100 dilution in 5% BSA in TBST. Secondary antibody (rabbit anti-mouse IgM HRP) was diluted 1:1000 in 5% milk in TBST. Membrane was washed 2x 5 mins then 30 min in TBST after primary and then 3x 5 min after secondary. Imaging was for 10 mins.
投稿日: 2020-12-30
によって、 5つ星のうち 5と評価されています。 good result do WBWe used this antibody recenlty and following the struction choose the dilution 1:400(we feel it can diluted more),the band is right size,very good result.
投稿日: 2018-05-26
によって、 5つ星のうち 4と評価されています。 Worked wellI bought antibody for pilot experiments and it woked well in Western. I will be happy to buy more for future work.
投稿日: 2018-02-16
によって、 5つ星のうち 5と評価されています。 Really good !I used this antibody several times. It works well on human lung cells. even using a low dilution
投稿日: 2017-07-05
によって、 5つ星のうち 5と評価されています。 Great for Western blotMonoclonal O-GlcNAc (CTD110.6) antibody has been validated by Western blot. Highly recommended!
投稿日: 2016-12-19
によって、 5つ星のうち 5と評価されています。 Publishable WBPublishable WB.CoIP data with rat aortic smooth muscle cells - SCBT Publication Review
投稿日: 2015-04-10
によって、 5つ星のうち 4と評価されています。 Dirty blot but produced bands at expectedDirty blot but produced bands at expected MW in HeLa nuclear extract and A549 whole cell lysate and mouse brain tissue extract. -SCBT QC
投稿日: 2015-03-26
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