NAP-2抗体(3H428): sc-71642

NAP-2 抗体 (3H428) はマウスモノクローナル IgG1 抗体で、ウェスタンブロッティング (WB)、免疫沈降 (IP)、酵素結合免疫吸着測定法 (ELISA) によりヒト由来の NAP-2 タンパク質を検出します。抗 NAP-2 抗体 (3H428) はノンコンジュゲートタイプで、この重要なタンパク質の研究に信頼性の高いツールを提供します。NAP-2は好中球活性化ペプチド2としても知られ、好中球の走化性と脱顆粒を仲介することにより、免疫反応において重要な役割を果たしています。NAP-2はα-ケモカインファミリーのメンバーである血小板塩基性タンパク質（PBP）に由来し、血小板のα顆粒に貯蔵され、活性化されると放出される。PBPがタンパク質分解によって切断されると、いくつかの生物学的に活性なペプチドが生成されるが、NAP-2は好中球を傷害や感染部位に動員するのに不可欠である。ヒトPBPをコードする遺伝子は染色体4q13.3にあり、NAP-2の機能を理解することは、炎症性疾患におけるその役割を解明し、潜在的な治療的介入を行うために重要である。NAP-2(3H428)抗体は、炎症のメカニズムや様々な疾患におけるケモカインを標的とした治療の可能性を研究する研究者にとって貴重なリソースである。

Alexa Fluor® はMolecular Probes Inc., OR., USAの商標です。

LI-COR^® and Odyssey^® はLI-COR Biosciencesの登録商標です。

NAP-2抗体(3H428) 参考文献:

1. ELR(+)CXCケモカイン血小板塩基性タンパク質による好中球機能のダウンレギュレーション。  |  Ehlert, JE., et al. 2000. Blood. 96: 2965-72. PMID: 11049972
2. ヒト血小板塩基性タンパク質／結合組織活性化ペプチド-IIIは, β-トロンボグロブリンスーパーファミリーの他の遺伝子とともに染色体4q12-q13上の遺伝子クラスターにマップされる。  |  Wenger, RH., et al. 1991. Hum Genet. 87: 367-8. PMID: 1830861
3. 異なる組織プロテイナーゼによる血小板由来結合組織活性化ペプチドIIIからの好中球活性化ペプチド2の生成。  |  Car, BD., et al. 1991. Biochem J. 275 (Pt 3): 581-4. PMID: 2039437
4. 低親和性血小板第4因子およびβ-トロンボグロブリンの前駆体であるヒト血小板塩基性タンパク質の特性解析。  |  Holt, JC., et al. 1986. Biochemistry. 25: 1988-96. PMID: 2423119
5. CXCケモカインの結合組織活性化ペプチド-IIIと好中球活性化ペプチド-2はヘパリン／ヘパラン硫酸分解酵素である。  |  Hoogewerf, AJ., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 3268-77. PMID: 7852412
6. 結合組織活性化ペプチド-III（des10）の結晶構造におけるアミノ末端残基は, ELRの走化性配列をブロックしている。  |  Malkowski, MG., et al. 1997. J Mol Biol. 266: 367-80. PMID: 9047370
7. 組換えヒトCTAP-IIIおよびNAP-2の構造と生理活性。  |  Proudfoot, AE., et al. 1997. J Protein Chem. 16: 37-49. PMID: 9055206

好ましい PBP 抗体は PBP 抗体である (C-24): sc-73636.