CASPR抗体(E-8): sc-373777

ニューレキシンは神経細胞表面タンパク質のファミリーで、ニューレキシンI（NRXN1）、ニューレキシンII（NRXN2）、ニューレキシンIII（NRXN3）およびCASPR（ニューレキシンIV）を含む。ニューレキシンI-IIIはαおよびβアイソフォームとして発現する。αアイソフォームは3つのカセットからなり、2つのLNS（ラミニンA、ニューレキシン、性ホルモン結合）ドメインをEGFドメインで隔て、膜貫通領域と55アミノ酸の細胞質C末端が続く。αアイソフォームは第2のLNS部位でニューレキソフィリンと結合し、興奮性神経毒α-ラトロトキシンと結合する。βアイソフォームはLNSドメインを1つだけ持ち、ニューロリギンに結合し、シナプスの形成と再構築に関与する。CASPR（コンタクチン関連タンパク質1、マウスではパラノジンとも呼ばれる）は、他の3つのニューロキシンと同様の細胞外ドメインを持ち、表面の糖タンパク質コンタクチンと結合する。CASPRと近縁のCASPR2は、ショウジョウバエのニューレキシンIV (Nrx-IV)の哺乳動物ホモログであり、有髄軸索において異なるサブドメインを区分している。具体的には、CASPRはパラノーダル接合部に存在し、CASPR2はジュクスタパラノーダル領域でShaker様K+チャネルと共局在している。CASPRは、発生過程におけるグリア細胞とニューロンのコミュニケーションに関与している可能性がある。

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CASPR抗体(E-8) 参考文献:

1. Casprはコンタクティンのプロセッシングを制御し、ニューロファシンとの結合を阻害する。  |  Gollan, L., et al. 2003. J Cell Biol. 163: 1213-8. PMID: 14676309
2. グリア細胞膜に対する軸索casprの位置：髄鞘形成過程への示唆。  |  Pedraza, L., et al. 2009. J Neurosci Res. 87: 3480-91. PMID: 19170162
3. オリゴデンドロサイトとシュワン細胞によるCasprのクラスタリングの違い。  |  Eisenbach, M., et al. 2009. J Neurosci Res. 87: 3492-501. PMID: 19565653
4. 哺乳類網膜におけるパラノーダル蛋白質Casprの局在。  |  O'Brien, BJ., et al. 2010. Mol Vis. 16: 1854-63. PMID: 21031018
5. Casprとアミロイド前駆体タンパク質との相互作用は、in vitroでのアミロイドβの生成を減少させる。  |  Fan, LF., et al. 2013. Neurosci Lett. 548: 255-60. PMID: 23748076
6. マウス脊髄における神経細胞Ig/Caspr認識は軸索シナプスの形成を促進する。  |  Ashrafi, S., et al. 2014. Neuron. 81: 120-9. PMID: 24411736
7. Casprとcaspr2は、有髄軸索の放射状および縦方向の組織化に必要である。  |  Gordon, A., et al. 2014. J Neurosci. 34: 14820-6. PMID: 25378149
8. スパイラルプロファイルリオーダリング(CASPR)を用いた3Dデカルト撮影による頑健なpCASL灌流イメージング。  |  Greer, JS., et al. 2019. Magn Reson Med. 82: 1713-1724. PMID: 31231894
9. シングルおよびペアガイドRNA CRISPRスクリーニングのための解析パイプラインCASPRは、ロングノンコーディングRNAの最適な標的選択を明らかにする。  |  Bergadà-Pijuan, J., et al. 2020. Bioinformatics. 36: 1673-1680. PMID: 31681950
10. NLR-1/CASPRはF-アクチンをアンカーしてギャップジャンクション形成を促進する。  |  Meng, L. and Yan, D. 2020. Dev Cell. 55: 574-587.e3. PMID: 33238150

好ましい CASPR 抗体は CASPR 抗体である (A-3): sc-374489.