Trypsin-4阻害剤

一般的なトリプシン-4阻害剤としては、ベンズアミジンCAS 618-39-3、トリプシン阻害剤、大豆CAS 9035-81-8、アプロチニンCAS 9087-70-1、L-リジンCAS 56-87-1、ガベキサートメシル酸CAS 56974-61-9が挙げられるが、これらに限定されない。

トリプシン-4阻害剤には、トリプシン-4の活性に不可欠な特定の生化学的経路や部位を標的とすることにより、トリプシン-4の機能的活性を直接的または間接的に低下させる様々な化合物が含まれる。例えば、ベンズアミジンはトリプシン-4の活性部位を占有することにより、可逆的競合阻害剤として作用し、天然基質のアクセスを妨げる。同様に、タンパク質ベースの分子である大豆トリプシン阻害剤も同じ活性部位に結合し、基質の切断を阻害する。ポリペプチドの一種であるアプロチニンもまた、トリプシン-4と化学量論的複合体を形成し、そのタンパク質分解機能を阻害する。さらに、Nα-トシル-L-リジンクロロメチルケトン（TLCK）やNα-トシル-L-フェニルアラニンクロロメチルケトン（TPCK）のような不可逆的阻害剤は、それぞれセリンとヒスチジンという重要な活性部位残基を共有結合で修飾し、トリプシン-4が恒常的に不活性化され、基質と結合できないようにする。

ロイペプチン、メシル酸ガベキサート、メシル酸カモスタット、メシル酸ナファモスタットなどの阻害剤は、可逆的にトリプシン-4の活性部位と相互作用し、その酵素活性を阻害する。スルホニルフルオリドであるAEBSFは、トリプシン-4の活性部位内のセリン残基を不可逆的に変化させ、持続的な阻害をもたらす。オリゴペプチドのAntipainと天然阻害剤のChymostatinは、どちらも基質相互作用を模倣することによってTrypsin-4を阻害するが、活性部位に可逆的に結合するため、これらの阻害剤が転写や翻訳に影響を与えることなくTrypsin-4の活性を低下させる多様なメカニズムを示している。これらの特異的阻害剤は、トリプシン-4の活性部位を直接阻害するか、あるいは必須残基を化学的に修飾することにより、トリプシン-4の機能的活性を低下させ、タンパク質分解作用を阻止する標的アプローチを確実にする。