SerpinB9e アクチベーター

一般的なSerpinB9e活性化物質としては、ヒト血漿CAS 9002-04-4由来のトロンビンが挙げられるが、これらに限定されない。

SerpinB9eの化学的活性化因子は様々なメカニズムで活性化を誘導する。キモトリプシン、トリプシン、カリクレイン、プラスミン、トロンビン、エラスターゼ、ブロメライン、パパイン、サブチリシンなどは、特定のペプチド結合をタンパク質分解的に切断することによってSerpinB9eを活性化できるプロテアーゼである。この切断は、一般にSerpinB9e構造内の阻害配列を除去するか、活性部位を露出させるコンフォメーション変化を誘導する重要なステップである。キモトリプシンはペプチド結合を切断することによって作用し、阻害配列を除去することによって活性部位を明らかにする。同様に、トリプシンはリジン残基とアルギニン残基を切断することによってSerpinB9eを活性化し、タンパク質の活性コンフォメーションを阻害するセグメントを除去する可能性がある。

ウロキナーゼは、プラスミノーゲンをプラスミンに変換することによって、この活性化カスケードにおいてユニークな役割を果たし、このプラスミンがSerpinB9eに作用して活性化を可能にする。このプロセスはプラスミンを介した切断を伴い、他のセリンプロテアーゼの作用と同様に、阻害性ペプチドフラグメントを除去したり、活性化に必要な構造再配列を刺激したりする。 このように、SerpinB9eの化学的活性化因子は、標的化された切断イベントを通して、あるいはプロテアーゼ環境を調節することによって機能し、それによってSerpinB9eの活性型への移行を促進する。