Fibrinogen γ アクチベーター

一般的なフィブリノーゲンγ活性化剤としては、ヒト血漿由来のトロンビンCAS 9002-04-4、インスリンCAS 11061-68-0、(-)-エピネフリンCAS 51-43-4およびデキサメタゾンCAS 50-02-2が挙げられるが、これらに限定されない。

フィブリノーゲンγ活性化因子は、脊椎動物の血漿中に存在する糖タンパク質であるフィブリノーゲンのγ鎖を特異的に切断する酵素の一種である。フィブリノーゲンは血液凝固の過程で中心的な役割を果たしている。この大きなタンパク質分子は、α、β、γと表記される2組の3つの異なる鎖から構成されており、これらの活性化因子の機能を論じる際には、γ鎖が特に注目される。トロンビンが作用すると、フィブリノーゲンは血栓の基となる繊維状のタンパク質であるフィブリンに変換される。しかし、フィブリノーゲンγ活性化因子の存在は、γ鎖を特異的に標的とすることによって、この変換に影響を与えることができる。

フィブリノゲンγ活性化因子に分類される酵素は、様々な蛇毒を含む様々な供給源に由来する。これらの酵素がフィブリノゲン分子に及ぼす作用は、単なる切断や開裂ではなく、むしろγ鎖内の特定のペプチド結合に対する正確な作用である。この特異性こそが、フィブリノゲンγ活性化因子を、フィブリノゲンにあまり選択的に作用しない他のプロテアーゼとは異なるものにしている。これらの活性化因子によるγ鎖上の特異的部位での切断は、トロンビン単独の作用によって生成されるものとは異なる重合性のフィブリンモノマーの形成につながる。フィブリノーゲンγ活性化因子の機序と特異性を理解することは、血液凝固の複雑な詳細とフィブリノーゲン自体の構造の複雑さについての洞察を与える。