Dpy30阻害剤

一般的なDpy30阻害剤には、トリコスタチンA CAS 58880-19-6、モセチノスタット CAS 726169-73-9、パノビノスタット CAS 404950-80-7、MS-275 CAS 209783-80-2、およびSuberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9。

Dpy30の化学的阻害剤はさまざまなメカニズムで阻害効果を発揮するが、そのすべてが、Dpy30が関与することが知られているプロセスであるクロマチン構造とヒストン修飾状態の修飾に収束する。トリコスタチンA、モセチノスタット、パノビノスタット、エンチノスタット、ボリノスタット、ロミデプシン、バルプロ酸、ベリノスタット、SAHA、チダミド、タセシナリン、ジビノスタットはすべて、ヒストンタンパク質からアセチル基を除去する酵素であるヒストン脱アセチル化酵素（HDAC）の阻害剤である。HDACを阻害することにより、これらの化学物質はヒストンのアセチル化レベルを上昇させ、クロマチン構造をよりオープンにする。このようなクロマチン状態の変化は、Dpy30がヒストン修飾という正常な役割に関与する能力を妨げ、Dpy30の機能阻害につながる可能性がある。

トリコスタチンAやモセチノスタットのようなHDAC阻害剤の作用は、アセチル化ヒストンの蓄積をもたらし、Dpy30とそれが作用するヒストン基質との間の正常な相互作用を阻害する可能性がある。同様に、パノビノスタットとエンテイノスタットは、ヒストンの脱アセチル化を阻害することによって遺伝子発現パターンの変化を引き起こし、クロマチンリモデリングによる遺伝子発現制御におけるDpy30の機能に影響を与える。VorinostatとRomidepsinはクロマチンアセンブリーのダイナミクスを変化させ、Dpy30のヒストン修飾活性を阻害することができる。バルプロ酸とベリノスタットは、そのHDAC阻害活性を通して、Dpy30の正常な機能を助長しないクロマチン環境を作り出すことにより、間接的にDpy30を阻害することができる。チダミド、タセシナリン、ジビノスタットは、ヒストンの高アセチル化状態を維持することで、クロマチンリモデリングとヒストン修飾におけるDpy30の役割を阻害し、その機能阻害につながる可能性がある。これらの化学物質はそれぞれ、ヒストンのアセチル化状態を変化させることによって、クロマチン構造と機能の修飾におけるDpy30の正常な役割を阻害し、細胞内でのタンパク質の活性を効果的に阻害する。