β3Gn-T5、すなわちβ-1,3-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ5は、糖タンパク質の生合成において重要な役割を果たす酵素である。β3Gn-T5の機能的活性は、糖タンパク質上で成長するオリゴ糖鎖へのN-アセチルグルコサミン(GlcNAc)残基の特異的付加に関与する。この酵素はβ1-3結合でGlcNAcを基質に転移することを触媒し、基質には通常末端のガラクトース残基が含まれる。β3Gn-T5はB3GNT5という遺伝子名でコードされており、ヒト染色体19p13.3に存在する。この酵素はII型膜トポロジーを持ち、短いN末端細胞質尾部、膜貫通ドメイン、C末端触媒ドメインを持ち、糖鎖付加が主に起こる細胞内部位であるゴルジ体の内腔に存在する。
β3Gn-T5が仲介するグリコシル化プロセスは、単なる翻訳後修飾ではなく、多くのタンパク質の適切なフォールディング、安定性、機能にとって極めて重要である。正しいオリゴ糖鎖を持つ糖タンパク質は、細胞シグナル伝達、細胞接着、免疫応答、循環におけるタンパク質の半減期の調節など、多くの生物学的プロセスに関与している。β3Gn-T5の活性の変化は、生物学的に重大な結果をもたらす可能性があり、糖鎖形成の欠損は、先天性糖鎖形成異常症(CDG)、自己免疫疾患、がんなど、様々な疾患と関連している。したがって、β3Gn-T5の特異的基質と制御機構を理解することは、健康や疾患における糖鎖付加パターンの病態生理学的役割を解明する上で重要である。
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