Anticorpo V-ATPase D2 (7A4): sc-517031

L'anticorpo V-ATPasi D2 (7A4) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2b a catena leggera kappa che rileva la proteina V-ATPasi D2 di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-V-ATPasi D2 (7A4) è disponibile nel formato non coniugato. La V-ATPasi D2, composta da 350 aminoacidi, svolge un ruolo cruciale nell'acidificazione degli organelli intracellulari eucariotici, essenziale per vari processi cellulari, tra cui la degradazione delle proteine, l'assorbimento dei nutrienti e la regolazione del pH all'interno degli organelli. La V-ATPasi D2 si trova principalmente nel rene, nel polmone e negli osteoclasti, dove è coinvolta nell'acidificazione dell'urina, nella fusione degli osteoclasti e nella formazione delle ossa. Il complesso della V-ATPasi è composto da due domini principali: il dominio periferico V1, responsabile dell'idrolisi dell'ATP, e il dominio integrale V0, che facilita la traslocazione del protone. L'intricata struttura della V-ATPasi, con nove subunità nel dominio V1 e cinque subunità nel dominio V0, consente alla V-ATPasi di operare attraverso un meccanismo rotatorio simile a quello delle F-ATPasi, pompando in modo efficiente i protoni contro un gradiente elettrochimico. La V-ATPasi D2 è stata identificata come un marcatore delle cellule dendritiche, evidenziando l'importanza della V-ATPasi D2 nelle risposte immunitarie. L'anticorpo monoclonale V-ATPasi D2 (7A4) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano le dinamiche funzionali della V-ATPasi D2 in vari contesti biologici.

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Anticorpo V-ATPase D2 (7A4) Riferimenti:

1. Clonazione molecolare e caratterizzazione di nuove isoforme tessuto-specifiche delle subunità C, G e d della H(+)-ATPasi vacuolare umana e loro valutazione nell'acidosi tubulare renale distale autosomica recessiva.  |  Smith, AN., et al. 2002. Gene. 297: 169-77. PMID: 12384298
2. Diversità dell'ATPasi protonica di topo: presenza di isoforme multiple delle subunità C, d e G.  |  Sun-Wada, GH., et al. 2003. Gene. 302: 147-53. PMID: 12527205
3. Subunità d2 della H+-ATPasi vacuolare: caratterizzazione molecolare, regolazione dello sviluppo e localizzazione in pompe protoniche specializzate nel rene e nell'osso.  |  Smith, AN., et al. 2005. J Am Soc Nephrol. 16: 1245-56. PMID: 15800125
4. Espressione selettiva della subunità d2 della H+-ATPasi vacuolare da parte di particolari sottoinsiemi di cellule dendritiche tra i leucociti.  |  Sato, K., et al. 2006. Mol Immunol. 43: 1443-53. PMID: 16144709
5. Modelli di espressione distinti di diverse isoforme di subunità della V-ATPasi nell'epididimo di ratto.  |  Pietrement, C., et al. 2006. Biol Reprod. 74: 185-94. PMID: 16192400
6. Topi con deficit della subunità d2 della v-ATPasi V0 presentano un'alterata fusione degli osteoclasti e un'aumentata formazione ossea.  |  Lee, SH., et al. 2006. Nat Med. 12: 1403-9. PMID: 17128270
7. Struttura e funzione delle V-ATPasi negli osteoclasti: potenziali bersagli terapeutici per il trattamento dell'osteolisi.  |  Xu, J., et al. 2007. Histol Histopathol. 22: 443-54. PMID: 17290355
8. Atp6v0d2 è un componente essenziale della pompa protonica specifica degli osteoclasti che media l'acidificazione extracellulare nel riassorbimento osseo.  |  Wu, H., et al. 2009. J Bone Miner Res. 24: 871-85. PMID: 19113919
9. Il Myocyte enhancer factor 2 e il fattore di trascrizione associato alla microftalmia cooperano con NFATc1 per transattivare il promotore della V-ATPasi d2 durante l'osteoclastogenesi indotta da RANKL.  |  Feng, H., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 14667-76. PMID: 19321441