Anticorpo SRPK2 (A-5): sc-390930

Le proteine contenenti il dominio dell'arginina/serina (RS) e la loro fosforilazione da parte di specifiche protein-chinasi costituiscono circuiti di controllo per regolare lo splicing del pre-mRNA sia costitutivo che alternativo e coordinare lo splicing con la trascrizione nelle cellule. Due chinasi specifiche per le proteine SR (SRPK, designate anche SFRSK), SRPK1 e SRPK2, sono altamente specifiche per la fosforilazione di queste proteine RS, contribuendo così alla regolazione dello splicing. SRPK1 svolge un ruolo nella condensazione della cromatina degli spermatozoi. SRPK2 ha una stretta preferenza per i dipeptidi SR e contiene una sequenza ricca di proline al suo terminale amminico. SRPK1 e SRPK2 sono altamente espressi nel cervello, moderatamente nel cuore e nel muscolo scheletrico e a bassi livelli nel polmone, nel fegato e nel rene.

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Anticorpo SRPK2 (A-5) Riferimenti:

1. Localizzazione delle serin-chinasi SRPK1 (SFRSK1) e SRPK2 (SFRSK2), specifiche per la famiglia SR dei fattori di splicing nei cromosomi del topo e dell'uomo.  |  Wang, HY., et al. 1999. Genomics. 57: 310-5. PMID: 10198174
2. Identificazione di SRPK1 e SRPK2 come le principali protein chinasi cellulari che fosforilano la proteina core del virus dell'epatite B.  |  Daub, H., et al. 2002. J Virol. 76: 8124-37. PMID: 12134018
3. Soppressione della replicazione del virus dell'epatite B da parte di SRPK1 e SRPK2 attraverso un percorso indipendente dalla fosforilazione della proteina core virale.  |  Zheng, Y., et al. 2005. Virology. 342: 150-8. PMID: 16122776
4. La fosforilazione della PRP28 umana da parte della SRPK2 è necessaria per l'integrazione della tri-snRNP U4/U6-U5 nello spliceosoma.  |  Mathew, R., et al. 2008. Nat Struct Mol Biol. 15: 435-43. PMID: 18425142
5. Espressione anormale dei regolatori dello splicing del pre-mRNA SRSF1, SRSF2, SRPK1 e SRPK2 nel carcinoma polmonare non a piccole cellule.  |  Gout, S., et al. 2012. PLoS One. 7: e46539. PMID: 23071587
6. Un motivo RS all'interno della proteina tegumento BLRF2 del virus di Epstein-Barr è fosforilato da SRPK2 ed è importante per la replicazione virale.  |  Duarte, M., et al. 2013. PLoS One. 8: e53512. PMID: 23326445
7. Il paraquat modula lo splicing alternativo del pre-mRNA modificando la distribuzione intracellulare della SRPK2.  |  Vivarelli, S., et al. 2013. PLoS One. 8: e61980. PMID: 23613995
8. La fosforilazione della delta-secretasi da parte di SRPK2 ne potenzia l'attività enzimatica, provocando la patogenesi della malattia di Alzheimer.  |  Wang, ZH., et al. 2017. Mol Cell. 67: 812-825.e5. PMID: 28826672
9. La proteina chinasi serina-arginina SRPK2 modula l'assemblaggio della proteina di sostegno della zona attiva CAST1/ERC2.  |  Arancibia, D., et al. 2019. Cells. 8: PMID: 31671734
10. SRPK2: una chinasi specifica per le proteine SR espressa in modo differenziato e coinvolta nella mediazione dell'interazione e della localizzazione dei fattori di splicing del pre-mRNA nelle cellule dei mammiferi.  |  Wang, HY., et al. 1998. J Cell Biol. 140: 737-50. PMID: 9472028

L'anticorpo SRPK2 preferito è l'anticorpo SRPK2 (H-5): sc-390534.