Anticorpo Obscurin (5C20): sc-517125

L'anticorpo Obscurin (5C20) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa che rileva la proteina Obscurin di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-Obscurin (5C20) è disponibile come anticorpo isotipo non coniugato. L'oscurina, un membro della superfamiglia delle protein chinasi, è una grande proteina composta da 7968 aminoacidi, espressa prevalentemente nei tessuti muscolari scheletrici e cardiaci. L'Obscurina svolge un ruolo cruciale nel mantenimento dell'integrità strutturale del sarcomero, localizzato in particolare vicino alla banda M e al disco Z, dove l'Obscurina è coinvolta in percorsi regolati da proteine G che facilitano la formazione di nuove miofibrille. In particolare, l'Obscurina contiene 55 domini simili alle immunoglobuline, che consentono l'interazione con proteine chiave come la titina e la calmodulina, essenziali per la funzione muscolare. Durante l'ipertrofia cardiaca, l'espressione genica dell'Obscurina è regolata e porta alla produzione di unità contrattili aggiuntive, evidenziando l'importanza dell'Obscurina nell'adattamento muscolare. Gli studi hanno dimostrato che l'eliminazione dell'mRNA dell'Obscurina interrompe l'organizzazione delle bande M e A, con conseguente diminuzione dei livelli di miosina e miomesina, sottolineando così la necessità dell'Obscurina per mantenere una struttura regolare dei sarcomeri. Attraverso lo splicing alternativo vengono generate sei isoforme di Obscurin, che possono contribuire a diversi ruoli funzionali nella fisiologia muscolare.

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Anticorpo Obscurin (5C20) Riferimenti:

1. L'oscurina è un ligando per la piccola anchirina 1 nel muscolo scheletrico.  |  Kontrogianni-Konstantopoulos, A., et al. 2003. Mol Biol Cell. 14: 1138-48. PMID: 12631729
2. L'oscurina regola l'organizzazione della miosina in bande A.  |  Kontrogianni-Konstantopoulos, A., et al. 2004. Am J Physiol Cell Physiol. 287: C209-17. PMID: 15013951
3. Miofibrillogenesi de novo in cellule C2C12: evidenza dell'assemblaggio indipendente di bande M e dischi Z.  |  Kontrogianni-Konstantopoulos, A., et al. 2006. Am J Physiol Cell Physiol. 290: C626-37. PMID: 16207790
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5. Le interazioni molecolari con l'oscurina sono coinvolte nella localizzazione delle piccole isoforme di ankyrin1 specifiche del muscolo nei sottocomparti del reticolo sarcoplasmatico.  |  Armani, A., et al. 2006. Exp Cell Res. 312: 3546-58. PMID: 16962094
6. L'oscurina modula l'assemblaggio e l'organizzazione dei sarcomeri e del reticolo sarcoplasmatico.  |  Kontrogianni-Konstantopoulos, A., et al. 2006. FASEB J. 20: 2102-11. PMID: 17012262
7. Le interazioni con la titina e la miomesina indirizzano l'oscurina e l'oscurina-like 1 alla banda M: implicazioni per le miopatie ereditarie.  |  Fukuzawa, A., et al. 2008. J Cell Sci. 121: 1841-51. PMID: 18477606
8. La localizzazione di ank1.5 nel reticolo sarcoplasmatico precede quella di SERCA e RyR: relazione con l'organizzazione dell'oscurina nei sarcomeri in via di sviluppo.  |  Giacomello, E. and Sorrentino, V. 2009. Histochem Cell Biol. 131: 371-82. PMID: 19002483
9. Varianti di oscurina e cardiomiopatie ereditarie.  |  Marston, S. 2017. Biophys Rev. 9: 239-243. PMID: 28510120
10. Il potenziale dell'oscurina come bersaglio terapeutico nei disturbi muscolari.  |  Randazzo, D., et al. 2017. Expert Opin Ther Targets. 21: 897-910. PMID: 28756711
11. L'oscurina è una molecola semi-flessibile in soluzione.  |  Whitley, JA., et al. 2019. Protein Sci. 28: 717-726. PMID: 30666746
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