Date published: 2025-9-8

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N-Acetyl-S-farnesyl-L-cysteine (AFC) (CAS 135304-07-3)

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Nomi alternativi:
AFC
Applicazione:
N-Acetyl-S-farnesyl-L-cysteine (AFC) è un inibitore della S-farnesilcisteina metil transferasi
Numero CAS:
135304-07-3
Purezza:
≥98%
Peso molecolare:
367.55
Formula molecolare:
C20H33NO3S
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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La N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) è un amminoacido cisteina derivato sinteticamente che inibisce gli enzimi carbossil-metiltransferasi della S-farnesil-cisteina. Questi enzimi riconoscono la N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) come substrato attraverso la parte farnesilica e l'occupazione del sito di legame blocca l'elaborazione delle proteine farnesilate da parte dell'enzima. La carbossimetilazione delle proteine farnesilate è un'importante modifica che regola la funzione delle proteine. Il blocco dell'elaborazione metiltransferasica delle proteine rap1 piastriniche da parte della N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) porta all'inibizione dell'aggregazione piastrinica. La N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) è descritta anche per bloccare il movimento cellulare e l'adesione alla membrana delle proteine Ras interferendo con l'elaborazione della metilazione carbossilica. L'N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) come substrato per la metiltransferasi proteica isoprenilata è descritta per bloccare il rilascio di anione radicale superossido stimolato da fMet-Leu-Phe nelle cellule neutrofile. L'inibizione della chemiotassi dei neutrofili da parte della N-acetil-S-farnesil-L-cisteina (AFC) produce anche la soppressione della risposta infiammatoria indotta dal 12-O-tereadecanoil-forbolo-13-acetato e dall'acido arachidonico.


N-Acetyl-S-farnesyl-L-cysteine (AFC) (CAS 135304-07-3) Referenze

  1. La metilazione carbossilica di Ras regola il targeting di membrana e l'ingaggio di effettori.  |  Chiu, VK., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 7346-52. PMID: 14660603
  2. Stimolazione dell'attività di Rac1 da parte del fattore di necrosi tumorale alfa. Ruolo dell'isoprenilcisteina carbossimetiltransferasi.  |  Papaharalambus, C., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 18790-6. PMID: 15647276
  3. Meccanismo cinetico della metiltransferasi proteica isoprenilata.  |  Shi, YQ. and Rando, RR. 1992. J Biol Chem. 267: 9547-51. PMID: 1577795
  4. Analoghi amidico-sostituiti della farnesilcisteina come inibitori dell'isoprenilcisteina carbossil metiltransferasi umana.  |  Donelson, JL., et al. 2006. Bioorg Med Chem Lett. 16: 4420-3. PMID: 16777414
  5. La N-acetil-S-farnesil-L-cisteina topica inibisce l'infiammazione cutanea dei topi e, a differenza del desametasone, i suoi effetti sono limitati al sito di applicazione.  |  Gordon, JS., et al. 2008. J Invest Dermatol. 128: 643-54. PMID: 17882268
  6. La carbossimetilazione delle proteine rap1 piastriniche è stimolata dalla guanosina 5'-(3-O-thio)trifosfato.  |  Huzoor-Akbar, ., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 4387-91. PMID: 1900293
  7. Reazioni di metilazione e demetilazione delle proteine leganti il nucleotide guanina dei segmenti esterni dei bastoncelli retinici.  |  Pérez-Sala, D., et al. 1991. Proc Natl Acad Sci U S A. 88: 3043-6. PMID: 1901651
  8. Identificazione dell'unità di riconoscimento per la metilazione delle proteine G.  |  Tan, EW., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 10719-22. PMID: 1904056
  9. Effetti degli analoghi della farnesilcisteina sulla carbossimetilazione delle proteine e sulla trasduzione del segnale.  |  Volker, C., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 21515-22. PMID: 1939182
  10. Analoghi della prenilcisteina sostituiti da lipidi e zolfo come inibitori dell'Icmt umano.  |  Bergman, JA., et al. 2011. Bioorg Med Chem Lett. 21: 5616-9. PMID: 21782433
  11. La N-acetil-S-farnesil-l-cisteina sopprime la produzione di chemochine da parte delle cellule endoteliali microvascolari cutanee umane.  |  Adhami, K., et al. 2012. Exp Dermatol. 21: 700-5. PMID: 22897577
  12. Studi meccanici sulla metiltransferasi delle proteine isoprenilate delle piastrine umane: gli analoghi della farnesilcisteina bloccano l'aggregazione piastrinica senza inibire la metiltransferasi.  |  Ma, YT., et al. 1994. Biochemistry. 33: 5414-20. PMID: 8180165
  13. Gli analoghi della farnesil-L-cisteina possono inibire o avviare il rilascio di superossido da parte dei neutrofili umani.  |  Ding, J., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 16837-44. PMID: 8207006
  14. L'analogo della proteina prenilcisteina inibisce la trasduzione del segnale mediata dall'agonista-recettore nelle piastrine umane.  |  Huzoor-Akbar, ., et al. 1993. Proc Natl Acad Sci U S A. 90: 868-72. PMID: 8430099
  15. Metilazione carbossilica delle proteine Ras-correlate durante la trasduzione del segnale nei neutrofili.  |  Philips, MR., et al. 1993. Science. 259: 977-80. PMID: 8438158

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Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

N-Acetyl-S-farnesyl-L-cysteine (AFC), 5 mg

sc-200839
5 mg
$86.00

N-Acetyl-S-farnesyl-L-cysteine (AFC), 25 mg

sc-200839A
25 mg
$225.00