Anticorpo MYL12B (29): sc-130331

La miosina è una proteina altamente conservata ed espressa in modo ubiquitario che interagisce con l'actina per generare la forza dei movimenti cellulari. Le miosine convenzionali sono proteine esameriche costituite da due subunità della catena pesante, una coppia di subunità della catena leggera non fosforilabili e una coppia di subunità della catena leggera fosforilabili. Sono state clonate tre classi generali di miosine: miosine del muscolo liscio, miosine del muscolo striato e miosine non muscolari. Le catene leggere regolatrici della miosina, tra cui MYL12A (nota anche come MRLC3 o MLCB), MYL12B (nota anche come MRLC2) e MYL9 (nota anche come LC20, MLC2, MRLC1 o MYRL2), regolano la contrazione nelle cellule muscolari lisce e non muscolari attraverso la fosforilazione da parte della miosina light chain chinasi (MLCK). La fosforilazione delle catene leggere regolatrici della miosina, catalizzata da MLCK in presenza di calcio e calmodulina, aumenta l'attività della miosina ATPasi attivata dall'actina, regolando così l'attività contrattile. La catena leggera della miosina si trova anche nel muscolo scheletrico striato, dove la sua funzione rimane indefinita.

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Anticorpo MYL12B (29) Riferimenti:

1. Defosforilazione di siti distinti sulla catena leggera della miosina 20 kDa da parte della fosfatasi della miosina del muscolo liscio.  |  Feng, J., et al. 1999. FEBS Lett. 448: 101-4. PMID: 10217418
2. La fosforilazione di MYPT1 da parte della protein chinasi C attenua l'interazione con la subunità catalitica PP1 e la catena leggera da 20 kDa della miosina.  |  Tóth, A., et al. 2000. FEBS Lett. 484: 113-7. PMID: 11068043
3. Segnalazione differenziale da parte dei recettori muscarinici nel muscolo liscio: l'inattivazione mediata da m2 della chinasi della catena leggera della miosina attraverso la via Gi3, Cdc42/Rac1 e la chinasi 1 attivata da p21, e la fosforilazione mediata da m3 della MLC20 (catena leggera regolatrice di 20 kDa della miosina II) attraverso la subunità 1 della chinasi associata a Rho e la subunità 1 di targeting della fosfatasi della miosina e la via della chinasi C/CPI-17 della proteina.  |  Murthy, KS., et al. 2003. Biochem J. 374: 145-55. PMID: 12733988
4. L'isoforma di tipo muscolare liscio della catena leggera di miosina da 20 kDa è espressa nel lignaggio cellulare dei monociti/macrofagi.  |  Higashihara, M., et al. 2008. J Smooth Muscle Res. 44: 29-40. PMID: 18480596
5. Scambio di fosfato legato alla catena leggera della miosina 20-kDa durante la contrazione sostenuta del muscolo liscio arterioso.  |  Bárány, M., et al. 1991. Arch Biochem Biophys. 287: 199-203. PMID: 1897990
6. Identificazione di MYL12B fosforilato come potenziale biomarcatore plasmatico per il danno renale acuto settico, utilizzando un approccio proteomico quantitativo.  |  Wu, F., et al. 2015. Int J Clin Exp Pathol. 8: 14409-16. PMID: 26823757
7. La fosforilazione della miosina del bordo spazzola alla treonina sulle sue catene leggere da 20 kDa da parte di una chinasi indipendente dalla calmodulina attiva la sua ATPasi.  |  Borysenko, C., et al. 1988. FEBS Lett. 235: 149-52. PMID: 2969828
8. La fosforilazione da parte della protein chinasi C di un polipeptide citoscheletrico 20-kDa aumenta la sua suscettibilità alla digestione da parte della calpaina.  |  Pontremoli, S., et al. 1987. Proc Natl Acad Sci U S A. 84: 398-401. PMID: 3025869
9. Inibizione dello scambio della catena leggera di miosina 20-kDa da parte di anticorpi monoclonali contro la catena leggera di miosina 17-kDa.  |  Higashihara, M. and Ikebe, M. 1995. FEBS Lett. 363: 57-60. PMID: 7729554
10. Il potenziamento del tono miogenico indotto dall'estere forbolico non è associato ad aumenti dell'afflusso di Ca2+, della concentrazione di Ca2+ libero nel miasma o della fosforilazione della catena leggera della miosina 20-kDa.  |  Laporte, R., et al. 1994. J Mol Cell Cardiol. 26: 297-302. PMID: 8028013

L'anticorpo MYL9/MYL12A/B preferito è l'anticorpo MYL9/MYL12A/B (E-4): sc-28329.