L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride (CAS 113712-08-6)

La L-Arginina 7-amido-4-metilcumarina dicloridrato, un composto ampiamente utilizzato nella ricerca scientifica, funge da eccezionale substrato fluorogenico per la catepsina H, consentendo una quantificazione precisa della sua attività. Questo substrato chimico si rivela prezioso anche per l'aminopeptidasi B, il CD13 (pepN), il pepC e la tripsina, producendo una soluzione blu fluorescente al momento della scissione. La L-Arginina 7-amido-4-metilcumarina dicloridrato, detta anche L-Arg-AMC-Cl, è un composto sintetico derivato dalla L-arginina, un aminoacido presente in natura, e dalla 4-metilcumarina, un derivato della cumarina. Nella ricerca scientifica, L-Arg-AMC-Cl trova diverse applicazioni, tra cui lo studio delle interazioni proteina-proteina, della cinetica degli enzimi e del legame con i recettori. Serve come sonda fluorescente per facilitare le indagini sulla struttura e la funzione di proteine, acidi nucleici e altre biomolecole. Inoltre, L-Arg-AMC-Cl funge da marcatore fluorescente per l'imaging e il tracciamento delle cellule. Il meccanismo d'azione di L-Arg-AMC-Cl ruota attorno alla sua capacità di interagire con le proteine e altre biomolecole. Il composto possiede una parte di L-arginina in grado di legarsi ai residui aminoacidici delle proteine e una parte di 4-metilcumarina in grado di legarsi agli acidi nucleici. Quando si lega alle proteine e alle biomolecole, la fluorescenza di L-Arg-AMC-Cl subisce cambiamenti che possono essere rilevati attraverso la spettroscopia di fluorescenza. Anche se la comprensione completa degli effetti biochimici e fisiologici dell'L-Arg-AMC-Cl rimane elusiva, gli studi hanno dimostrato le sue interazioni con proteine, biomolecole e recettori. Queste interazioni possono avere un impatto sulla loro struttura e funzione e potenzialmente indurre alterazioni nelle vie di segnalazione cellulare.