Anticorpo KGA (IJ-2): sc-100533

L'anticorpo KGA (IJ-2) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa che rileva la proteina KGA di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-KGA (IJ-2) è disponibile nella forma non coniugata. La proteina KGA svolge un ruolo cruciale nel metabolismo cellulare, in particolare nel catabolismo della glutammina, fondamentale per diversi processi fisiologici, tra cui il trasporto di azoto e la produzione di energia. Situata principalmente nei mitocondri, la proteina KGA è essenziale per convertire la glutammina in glutammato, un neurotrasmettitore chiave, ed è coinvolta nella regolazione dell'equilibrio acido-base nel rene, soprattutto durante l'acidosi metabolica. L'espressione della proteina KGA aumenta in risposta a condizioni di pH basso, evidenziando la sua importanza nel mantenimento dell'omeostasi metabolica. Il gene KGA umano, mappato sul cromosoma 2, produce tre isoforme - KGA, GAC e GAM - attraverso lo splicing alternativo; l'isoforma KGA è espressa prevalentemente nel cervello e nel rene, mentre l'isoforma GAC si trova principalmente nel muscolo cardiaco e nel pancreas. La comprensione della funzione e della regolazione della proteina KGA è fondamentale per chiarire il suo ruolo nei disturbi metabolici e i potenziali bersagli terapeutici.

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Anticorpo KGA (IJ-2) Riferimenti:

1. Identificazione di due loci di glutaminasi umana ed espressione tessuto-specifica dei due geni correlati.  |  Aledo, JC., et al. 2000. Mamm Genome. 11: 1107-10. PMID: 11130979
2. Basi strutturali del meccanismo inibitorio allosterico della glutaminasi umana di tipo renale (KGA) e della sua regolazione da parte della segnalazione Raf-Mek-Erk nel metabolismo delle cellule tumorali.  |  Thangavelu, K., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 7705-10. PMID: 22538822
3. Basi strutturali del meccanismo di inibizione del sito attivo della glutaminasi umana di tipo renale (KGA).  |  Thangavelu, K., et al. 2014. Sci Rep. 4: 3827. PMID: 24451979
4. La fisapubescina, un withanolide naturale come inibitore della glutaminasi di tipo renale (KGA).  |  Cheng, L., et al. 2017. Bioorg Med Chem Lett. 27: 1243-1246. PMID: 28174105
5. Progettazione e sintesi di nuovi composti dell'acido tellurodibenzoico come inibitori della glutaminasi di tipo renale (KGA).  |  Hou, W., et al. 2019. Bioorg Med Chem Lett. 29: 1673-1676. PMID: 31076348
6. L'aumento delle isoforme GLS1 KGA e GAC facilita il metabolismo mitocondriale e la proliferazione cellulare nelle cellule infettate dal virus di Epstein-Barr.  |  Krishna, G., et al. 2020. Viruses. 12: PMID: 32727118