Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (VM-2): sc-32237

L'anticorpo anti-Integrina α3 (VM-2) è un anticorpo monoclonale di topo IgG1 a catena leggera kappa che rileva la proteina Integrina α3 di origine umana mediante citometria a flusso (FCM). L'anticorpo anti-integrina α3 (VM-2) svolge un ruolo cruciale nella comprensione della funzione delle integrine, che sono essenziali per mediare l'adesione e la segnalazione cellulare. L'integrina α3, nota anche come antigene di attivazione molto tardiva 3 (VLA-3), è localizzata principalmente sulla superficie cellulare, dove l'integrina α3 forma eterodimeri con le subunità β1 per creare recettori funzionali che interagiscono con varie proteine della matrice extracellulare. Questa interazione è fondamentale per mantenere l'integrità dei tessuti e facilitare la comunicazione cellulare, in quanto l'Integrina α3 influenza processi come la migrazione, la proliferazione e la differenziazione delle cellule. La capacità dell'Integrina α3 di legare legami come la fibronectina e il collagene sottolinea la sua importanza nelle risposte cellulari all'ambiente extracellulare. Inoltre, le modifiche post-traduzionali dell'Integrina α3, compreso il clivaggio nel dominio extracellulare, portano alla formazione di catene leggere e pesanti legate da disolfuro, che sono fondamentali per l'integrità strutturale e la versatilità funzionale. L'anticorpo monoclonale Integrina α3 (VM-2) consente ai ricercatori di acquisire preziose conoscenze sui meccanismi di adesione cellulare e sui percorsi di segnalazione che sono fondamentali per vari processi biologici.

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Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (VM-2) Riferimenti:

1. Induzione di alfa-catenina, integrina alfa3, integrina beta6 e PDGF-B da parte di cristalli di 2,8-diidrossiadenina in cellule epiteliali renali coltivate.  |  Wang, L., et al. 2002. Exp Nephrol. 10: 365-73. PMID: 12381921
2. L'integrina-alfa3 media il legame di Chordin alla superficie cellulare e ne promuove l'endocitosi.  |  Larraín, J., et al. 2003. EMBO Rep. 4: 813-8. PMID: 12897802
3. Espressione aumentata dell'integrina α1 nelle cellule mesangiali e dell'integrina α3 e della vimentina nei podociti di topi Col4a3-null (Alport).  |  Steenhard, BM., et al. 2012. PLoS One. 7: e50745. PMID: 23236390
4. Ruolo cruciale delle modifiche post-traslazionali dell'integrina α3 nella malattia polmonare interstiziale e nella sindrome nefrosica.  |  Yalcin, EG., et al. 2015. Hum Mol Genet. 24: 3679-88. PMID: 25810266
5. L'integrina-α3 è un marcatore funzionale delle cellule staminali ematopoietiche umane espanse in vivo a lungo termine.  |  Tomellini, E., et al. 2019. Cell Rep. 28: 1063-1073.e5. PMID: 31340144
6. Un'analisi trascrittomica di cellule staminali mesenchimali derivate dalle tonsille e coltivate in serie rivela una diminuzione della proteina integrina α3 come potenziale biomarcatore di cellule senescenti.  |  Choi, DH., et al. 2020. Stem Cell Res Ther. 11: 359. PMID: 32807231
7. Un ligando criptico sulla matrice collagene svelato dalla MMP13 accelera la rigenerazione del tessuto osseo attraverso il ciclo di feedback MMP13/Integrina α3/RUNX2.  |  Arai, Y., et al. 2021. Acta Biomater. 125: 219-230. PMID: 33677160
8. Epidermolisi bollosa giunzionale da mutazione dell'integrina α3 con ipotricosi e ostruzione lacrimale.  |  Alshihry, H., et al. 2024. JAAD Case Rep. 43: 76-79. PMID: 38223367
9. L'integrina α3 decorata con sialile Lewis X su piccole vescicole extracellulari promuove la metastasi del cancro alla vescica aumentando la permeabilità vascolare.  |  Feng, H., et al. 2024. Angiogenesis. 27: 883-901. PMID: 39222273
10. Il knockout di Caveolina-1 attenua le metastasi del tumore al seno ai polmoni attraverso la disregolazione dell'integrina α3 nel modello di tumore al seno singeneico indotto da 4T1.  |  Singh, DP., et al. 2024. Cancer Gene Ther. 31: 1658-1668. PMID: 39244591

L'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c preferito è l'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (A-3): sc-374242.