Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (F35 177-1): sc-53354

L'anticorpo Integrina α3 (F35 177-1) è un anticorpo monoclonale di topo IgG1 a catena leggera kappa che rileva la proteina Integrina α3 di origine umana mediante immunofluorescenza (IF). L'integrina α3, nota anche come antigene di attivazione molto tardiva 3 (VLA-3), svolge un ruolo cruciale nell'adesione cellulare e nella segnalazione, che sono essenziali per vari processi biologici come la crescita cellulare, la differenziazione, la migrazione e l'apoptosi. L'Integrina α3 si trova principalmente sulla superficie cellulare, dove l'anticorpo anti-Integrina α3 (F35 177-1) può rilevare gli eterodimeri con le subunità β1, consentendo l'interazione con i componenti della matrice extracellulare, tra cui fibronectina, collagene e vitronectina. La corretta localizzazione dell'Integrina α3 è vitale per la funzione, in quanto l'Integrina α3 facilita la comunicazione tra le cellule e il loro ambiente, consentendo di rispondere ai segnali esterni e di mantenere l'integrità dei tessuti. Inoltre, l'Integrina α3 subisce modifiche post-traduzionali, tra cui la scissione nel dominio extracellulare, che dà luogo a catene leggere e pesanti legate da disolfuro, essenziali per l'integrità strutturale e le interazioni funzionali. L'anticorpo monoclonale Integrina α3 (F35 177-1) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano le dinamiche dell'adesione cellulare e le vie di segnalazione nei tessuti umani.

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Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (F35 177-1) Riferimenti:

1. Il CD9 è espresso nei trofoblasti extravillosi in associazione con l'integrina alfa3 e l'integrina alfa5.  |  Hirano, T., et al. 1999. Mol Hum Reprod. 5: 162-7. PMID: 10065872
2. Regolazione differenziale dell'adesione e della migrazione cellulare da parte di forme ricombinanti di laminina-5 con delezione parziale o mutazione nel dominio G3 della catena alfa3.  |  Kariya, Y., et al. 2003. J Cell Biochem. 88: 506-20. PMID: 12532327
3. Livelli fisiologici di tumstatina, un frammento della catena alfa3 del collagene IV, sono generati dalla proteolisi della MMP-9 e sopprimono l'angiogenesi attraverso l'integrina alfaV beta3.  |  Hamano, Y., et al. 2003. Cancer Cell. 3: 589-601. PMID: 12842087
4. Il guadagno di glicosilazione nell'integrina α3 causa malattie polmonari e sindrome nefrosica.  |  Nicolaou, N., et al. 2012. J Clin Invest. 122: 4375-87. PMID: 23114595
5. La perdita dell'integrina α3 previene la formazione di tumori cutanei promuovendo il turnover epidermico e la deplezione delle cellule a ciclo lento.  |  Sachs, N., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 21468-73. PMID: 23236172
6. Identificazione dell'integrina α3 come marcatore molecolare di cellule in fase di transizione epitelio-mesenchimale e di cellule tumorali con fenotipi aggressivi.  |  Shirakihara, T., et al. 2013. Cancer Sci. 104: 1189-97. PMID: 23786209
7. Una mutazione amminoacidica singola associata alla malattia nel dominio calf-1 dell'integrina α3 porta a difetti nella sua elaborazione e nell'espressione della superficie cellulare.  |  Yamada, M. and Sekiguchi, K. 2013. Biochem Biophys Res Commun. 441: 988-93. PMID: 24220332
8. Combinazione di rapamicina, inibitore di mTOR, e liposomi ciclici modificati con doxorubicina per colpire l'integrina α3 nel carcinoma mammario triplo negativo.  |  Dai, W., et al. 2014. Biomaterials. 35: 5347-5358. PMID: 24726747
9. L'elevata espressione dell'integrina α3 è associata a una prognosi sfavorevole nei pazienti con carcinoma polmonare non a piccole cellule.  |  Li, Q., et al. 2020. Transl Lung Cancer Res. 9: 1361-1378. PMID: 32953510
10. L'anticorpo monoclonale ONS-M21 riconosce l'integrina alfa3 nei gliomi e nei medulloblastomi.  |  Kishima, H., et al. 1999. Br J Cancer. 79: 333-9. PMID: 9888477

L'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c preferito è l'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (A-3): sc-374242.