Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (E-8): sc-393298

Le integrine sono eterodimeri composti da subunità α e β transmembrana non covalentemente associate. Le 16 subunità α e le 8 subunità β si eterodimano per produrre più di 20 recettori diversi. La maggior parte dei recettori integrinici lega ligandi che sono componenti della matrice extracellulare, tra cui fibronectina, collagene e vitronectina. Alcune integrine possono anche legarsi a ligandi solubili, come il fibrinogeno, o a controrecettori sulle cellule adiacenti, come le molecole di adesione intracellulare (ICAM), provocando l'aggregazione delle cellule. I ligandi servono a reticolare o raggruppare le integrine legandosi ai recettori integrinici adiacenti; sia il raggruppamento dei recettori che l'occupazione dei ligandi sono necessari per l'attivazione delle risposte mediate dalle integrine. Oltre a mediare l'adesione cellulare e l'organizzazione citoscheletrica, le integrine funzionano come recettori di segnalazione. I segnali trasdotti dalle integrine svolgono un ruolo in molti processi biologici, tra cui la crescita, la differenziazione, la migrazione e l'apoptosi delle cellule. La catena dell'integrina α3, nota anche come antigene 3 molto tardivo (di attivazione) (VLA-3), antigene 2 molto comune (VCA-2), recettore 1 della matrice extracellulare (ECMR1) e galattoproteina b3 (GAPB3), subisce un clivaggio post-traslazionale nel dominio extracellulare per produrre catene leggere e pesanti legate da disolfuro che si uniscono alla β1 per formare un'integrina che interagisce con molte proteine della matrice extracellulare.

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Anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (E-8) Riferimenti:

1. Espressione dell'integrina alfa3 come fattore prognostico nel cancro del colon: associazione con MRP-1/CD9 e KAI1/CD82.  |  Hashida, H., et al. 2002. Int J Cancer. 97: 518-25. PMID: 11802216
2. Localizzazione RNA-dipendente della proteina integrina alfa3 regolata dalla proteina Muscleblind-like MLP1.  |  Adereth, Y., et al. 2005. Nat Cell Biol. 7: 1240-7. PMID: 16273094
3. La subunità alfa3 dell'integrina partecipa all'adesione e alla fusione dei mioblasti in vitro.  |  Brzóska, E., et al. 2006. Differentiation. 74: 105-18. PMID: 16533309
4. Valore diagnostico dei livelli di espressione genica dell'integrina alfa3, beta4 e beta5 per l'esito clinico del carcinoma a cellule squamose della lingua.  |  Kurokawa, A., et al. 2008. Cancer. 112: 1272-81. PMID: 18224668
5. Identificazione dell'integrina alfa3 come nuovo substrato del complesso di ubiquitina ligasi E3 dell'adenovirus E4orf6/E1B a 55 chilodalton.  |  Dallaire, F., et al. 2009. J Virol. 83: 5329-38. PMID: 19297475
6. Il CD151 promuove la proliferazione e la migrazione delle cellule PC3 attraverso la formazione del complesso CD151-integrina α3/α6.  |  Yang, W., et al. 2012. J Huazhong Univ Sci Technolog Med Sci. 32: 383-388. PMID: 22684562
7. Ephrin-As, recettori Eph e integrina α3 interagiscono e colocalizzano nelle protrusioni di membrana delle cellule di glioblastoma U251MG.  |  Makarov, A., et al. 2013. Cell Biol Int. 37: 1080-8. PMID: 23686814
8. L'alta espressione dell'integrina α3 predice una prognosi sfavorevole e promuove la metastasi tumorale e l'angiogenesi attivando la via di segnalazione c-Src/Extracellular Signal-Regulated Protein Kinase/Focal Adhesion Kinase nel cancro cervicale.  |  Du, Q., et al. 2020. Front Oncol. 10: 36. PMID: 32117712
9. Regolazione delle proteine della famiglia di adesione al substrato cellulare VLA: influenza delle condizioni di crescita cellulare sull'espressione di VLA-1, VLA-2 e VLA-3.  |  Fingerman, E. and Hemler, ME. 1988. Exp Cell Res. 177: 132-42. PMID: 3292271
10. Isolamento e caratterizzazione della laminina-10/11 secreta da cellule di carcinoma polmonare umano. La laminina-10/11 media l'adesione cellulare attraverso l'integrina alfa3 beta1.  |  Kikkawa, Y., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15854-9. PMID: 9624186

L'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c preferito è l'anticorpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (A-3): sc-374242.