Le proteine da shock termico (HSP) comprendono un gruppo di proteine altamente conservate e abbondantemente espresse con diverse funzioni, tra cui l'assemblaggio e il sequestro di complessi multiproteici, il trasporto di catene polipetidiche nascenti attraverso le membrane cellulari e la regolazione del ripiegamento delle proteine. Le HSP (note anche come chaperoni molecolari) si dividono in sei famiglie generali: HSP 90, HSP 70, HSP 60, le HSP a basso peso molecolare, le immunofiline e la famiglia HSP 110. La proteina mitocondriale HSP 60, espressa in modo costitutivo, condivide con gli altri membri della famiglia HSP la capacità di riconoscere e stabilizzare le proteine durante il ripiegamento, l'assemblaggio e il disassemblaggio. La localizzazione mitocondriale e citosolica di HSP 60, insieme al suo legame e alla catalisi del ripiegamento delle proteine di nuova sintesi destinate alla matrice mitocondriale, classificano questa proteina come chaperone molecolare. Un ulteriore ruolo di HSP 60 è quello di agire come marcatore della superficie cellulare per il riconoscimento delle cellule T γ/δ.
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Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
HSP 60 Anticorpo (24) | sc-136291 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
HSP 60 (24): m-IgGκ BP-HRP Bundle | sc-521352 | 200 µg Ab, 40 µg BP | $354.00 |