Anticorpo Hemoglobin α (B-9): sc-514906

L'anticorpo anti-Emoglobina α (B-9) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva l'Emoglobina α in campioni umani attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'emoglobina α svolge un ruolo cruciale nel trasporto dell'ossigeno all'interno del flusso sanguigno, essendo uno dei due tipi di catene globiniche che formano la struttura tetramerica dell'emoglobina, costituita da due catene α e due β. Il corretto funzionamento dell'emoglobina α è fondamentale per mantenere adeguati livelli di ossigeno nei tessuti, poiché l'emoglobina α lega l'ossigeno nei polmoni e lo rilascia nei tessuti periferici, un processo influenzato dalla dinamica strutturale. Le catene α sono codificate dai geni HBA1 e HBA2 situati sul cromosoma 16 e le mutazioni in questi geni possono portare a varie emoglobinopatie, come l'alfa-talassemia, che possono causare anemia e altre complicazioni di salute. L'interazione dell'emoglobina α con i gruppi eme è significativa, poiché ogni catena α si lega a un eme, consentendo il legame reversibile dell'ossigeno. L'integrità strutturale e la funzionalità dell'emoglobina α sono essenziali per un efficace scambio di gas respiratorio, rendendo l'emoglobina α un componente critico del sistema circolatorio. L'anticorpo antiemoglobina α (B-9) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano i disturbi legati all'emoglobina e i meccanismi fisiologici del trasporto di ossigeno.

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Anticorpo Hemoglobin α (B-9) Riferimenti:

1. Sostituzione del modulo di legame dell'eme nelle subunità alfa e beta dell'emoglobina. Implicazioni per i diversi meccanismi di regolazione della struttura prossimale dell'eme tra emoglobina e mioglobina.  |  Inaba, K., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 12438-45. PMID: 10777528
2. Sviluppo di un metodo di fusione ad alta risoluzione per la rilevazione di varianti di emoglobina alfa.  |  Shih, HC., et al. 2010. Clin Biochem. 43: 671-6. PMID: 20144601
3. Le emoglobine α e β sono ubiquitarie nel polmone umano, in declino nella fibrosi polmonare idiopatica ma non nella BPCO.  |  Ishikawa, N., et al. 2010. Respir Res. 11: 123. PMID: 20836851
4. Implicazioni del deposito colonico di emoglobina libera a catena alfa: un sottoprodotto tissutale precedentemente sconosciuto nelle malattie infiammatorie intestinali.  |  Myers, JN., et al. 2014. Inflamm Bowel Dis. 20: 1530-47. PMID: 25078150
5. Espressione delle subunità emoglobina-α e β nelle cellule epiteliali vaginali umane e loro significato funzionale.  |  Saha, D., et al. 2017. PLoS One. 12: e0171084. PMID: 28178273
6. Risoluzione dei prodotti dei loci duplicati della catena alfa dell'emoglobina mediante focalizzazione isoelettrica.  |  Whitney, JB., et al. 1979. Proc Natl Acad Sci U S A. 76: 867-71. PMID: 284410
7. Cancro colorettale associato alle malattie infiammatorie intestinali: Rischi traslazionali e di trasformazione posti dalla catena alfa dell'emoglobina libera esogena, un sottoprodotto dell'eritrocito extravasato che viene eritrofagocitato dai macrofagi.  |  Bragg, MA., et al. 2023. Medicina (Kaunas). 59: PMID: 37476546
8. Il turnover delle catene alfa di emoglobina in eccesso nelle cellule beta-talassemiche è ATP-dipendente.  |  Shaeffer, JR. 1983. J Biol Chem. 258: 13172-7. PMID: 6195159
9. L'aldeide ubiquitina aumenta la proteolisi adenosina trifosfato-dipendente delle alfa-subunità dell'emoglobina in emolisi beta-talassemiche.  |  Shaeffer, JR. and Cohen, RE. 1997. Blood. 90: 1300-8. PMID: 9242565
10. L'emoglobina A0 e l'emoglobina alfa-crociata (alfa-DBBF) potenziano l'aggregazione piastrinica indotta dall'agonismo attraverso il recettore del trombossano piastrinico.  |  Mondoro, TH., et al. 1998. Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 26: 1-16. PMID: 9507752

L'anticorpo Hemoglobin α preferito è l'anticorpo Hemoglobin α (D-4): sc-514378.