Anticorpo Helicobacter pylori HSP (6661): sc-65454

L'Helicobacter pylori è un batterio che infetta la mucosa dello stomaco e del duodeno dei mammiferi e può causare ulcere peptiche, gastrite e duodenite. Si stima che circa il 66% della popolazione mondiale sia infettato dal batterio, anche se la maggior parte di essa non avverte sintomi. Questo batterio Gram-negativo a forma di spirale è unico in quanto può prosperare nell'ambiente altamente acido dello stomaco. L'Helicobacter pylori può esistere in diversi luoghi: nel muco, attaccato alle cellule epiteliali o all'interno dei vacuoli delle cellule epiteliali, dove produce adesine che si legano ai lipidi e ai carboidrati associati alla membrana per favorire la sua adesione alle cellule epiteliali. L'Helicobacter pylori contiene un enzima idrogenasi e ottiene energia ossidando l'idrogeno molecolare prodotto da altri batteri intestinali. Inoltre, espelle ureasi per convertire l'urea in ammoniaca e bicarbonato, che neutralizzano l'ambiente acido dello stomaco. Le HSP (heat shock proteins) dell'Helicobacter pylori sono coinvolte nella risposta allo stress cellulare e nello chaperoning intracellulare delle proteine.

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Anticorpo Helicobacter pylori HSP (6661) Riferimenti:

1. Helicobacter pylori e malattia di Behçet.  |  Avci, O., et al. 1999. Dermatology. 199: 140-3. PMID: 10559580
2. Infezione da Helicobacter pylori e infertilità.  |  Figura, N., et al. 2002. Eur J Gastroenterol Hepatol. 14: 663-9. PMID: 12072601
3. Il blocco dell'HSP 90 modula la produzione di IL-8 indotta dall'Helicobacter pylori attraverso l'inattivazione dei fattori trascrizionali AP-1 e NF-kappaB.  |  Yeo, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 320: 816-24. PMID: 15240121
4. La citotossina CagA dell'Helicobacter pylori è essenziale per sopprimere l'espressione delle proteine da shock termico dell'ospite.  |  Lang, BJ., et al. 2016. Cell Stress Chaperones. 21: 523-33. PMID: 26928021
5. Analisi comparativa dell'interazione delle HSP nelle cellule dendritiche, nei macrofagi e nelle cellule RGM-1 infettate dall'Helicobacter pylori.  |  Yao, Y., et al. 2016. Am J Transl Res. 8: 4184-4194. PMID: 27830002
6. Lo studio dei fattori candidati putativi dell'H. pylori per lo sviluppo di vaccini mono e multicomponente.  |  Mirzaei, N., et al. 2017. Crit Rev Microbiol. 43: 631-650. PMID: 28581361
7. Lezioni apprese dall'epidemiologia dell'infezione da Helicobacter pylori in Malesia: Conferenza JGHF Marshall e Warren 2017.  |  Goh, KL. 2018. J Gastroenterol Hepatol. 33: 1177-1184. PMID: 29498759
8. Contributo potenziale delle proteine dell'Helicobacter pylori nella patogenesi del tumore neuroendocrino gastrico di tipo 1 e dell'orticaria. Approccio in silico.  |  Sánchez Caraballo, A., et al. 2023. PLoS One. 18: e0281485. PMID: 37098080
9. L'analisi proteomica delle vescicole extracellulari ha rivelato la possibile funzione della proteina 60 dello shock termico nell'infezione da Helicobacter pylori.  |  Li, Y., et al. 2023. Cancer Cell Int. 23: 272. PMID: 37974232
10. Anticorpi circolanti della famiglia delle proteine da shock termico (hsp) 60-kD nei pazienti con infezione da Helicobacter pylori.  |  Barton, SG., et al. 1998. Clin Exp Immunol. 112: 490-4. PMID: 9649220

L'anticorpo Helicobacter pylori HSP preferito è l'anticorpo Helicobacter pylori HSP (BDI586): sc-57780.