Anticorpo GGL (153-81D4): sc-59548

L'anticorpo GGL (153-81D4) è un anticorpo monoclonale GGL di topo IgM (designato anche anticorpo GGL) che rileva la proteina GGL mediante WB, IF e IHC(P). L'anticorpo GGL (153-81D4) è disponibile come anticorpo anti-GGL non coniugato. L'espressione e l'attività di transamidazione della transglutaminasi tissutale possono essere coinvolte nelle modificazioni morfologiche che portano all'atrofia della mucosa che si verifica nella celiachia (CD), un disturbo infiammatorio autoimmune del piccolo intestino. Il legame N epsilon-(gamma-glutamil) lisina (GGL) si verifica tra i componenti della matrice extracellulare (ECM) ed è formato dall'attività della transglutaminasi. Il legame è altamente resistente alla proteolisi e può svolgere un ruolo nell'apoptosi, nella differenziazione cellulare e nella stabilizzazione della matrice. Il GGL si localizza nel nucleo e viene rilasciato dalle cellule del sangue durante la coagulazione. Il GGL è importante nell'accumulo di ECM e nella fibrosi tissutale, aumentando la deposizione e inibendo la disgregazione. Livelli anomali di GGL sono associati alla nefropatia diabetica umana (DN), una malattia caratterizzata da una precoce e progressiva espansione e sclerosi del mesangio glomerulare che porta alla glomerulosclerosi associata a una parallela fibrosi dell'interstizio renale.

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Anticorpo GGL (153-81D4) Riferimenti:

1. L'aumento dei legami incrociati epsilon-(gamma-glutamil)-lisina a livello renale deriva da variazioni specifiche del comparto della transglutaminasi tissutale nella nefropatia diabetica sperimentale precoce: implicazioni patologiche.  |  Skill, NJ., et al. 2001. Lab Invest. 81: 705-16. PMID: 11351042
2. Test immonosorbente enzimatico competitivo per la N epsilon gamma-glutamil-lisina.  |  Sárvári, M., et al. 2002. Anal Biochem. 311: 187-90. PMID: 12470680
3. Collegamenti incrociati N epsilon(gamma-glutamil)lisina nel coagulo di sangue del granchio a ferro di cavallo, Limulus polyphemus.  |  Wilson, J., et al. 1992. Biochem Biophys Res Commun. 188: 655-61. PMID: 1445311
4. Un'elevata epsilon-(gamma-glutamil)lisina nella nefropatia diabetica umana deriva da un'aumentata espressione e rilascio cellulare di transglutaminasi tissutale.  |  El Nahas, AM., et al. 2004. Nephron Clin Pract. 97: c108-17. PMID: 15292688
5. Localizzazione della transglutaminasi tissutale e della N (epsilon)-(gamma)-glutamil-lisina nella cucosa duodenale durante lo sviluppo dell'atrofia della mucosa nella celiachia.  |  Sakly, W., et al. 2005. Virchows Arch. 446: 613-8. PMID: 15891906
6. L'espressione della transglutaminasi 2 dei leucociti limita le dimensioni delle lesioni aterosclerotiche.  |  Boisvert, WA., et al. 2006. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 26: 563-9. PMID: 16410462
7. L'aumento del cross-linking extracellulare da parte della transglutaminasi tissutale e la riduzione dell'espressione della MMP-9 contribuiscono in modo differenziato alla glomerulosclerosi focale segmentaria nei ratti.  |  Liu, S., et al. 2006. Mol Cell Biochem. 284: 9-17. PMID: 16477388
8. Caratterizzazione di un'impalcatura di collagene di tipo II reticolata con transglutaminasi microbica.  |  O Halloran, DM., et al. 2006. Tissue Eng. 12: 1467-74. PMID: 16846344
9. Saggi per la misurazione della transglutaminasi tissutale (tipo II) mediata dalla reticolazione proteica attraverso legami epsilon-(gamma-glutamil) lisina e N',N'-bis (gamma-glutamil) poliammina utilizzando caseina marcata con biotina.  |  Lilley, GR., et al. 1997. J Biochem Biophys Methods. 34: 31-43. PMID: 9089382