Anticorpo EDD (C-3): sc-515485

L'anticorpo EDD (C-3) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva l'EDD in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'EDD, o E3 identificato mediante visualizzazione differenziale, svolge un ruolo cruciale nella regolazione cellulare in quanto è coinvolto nel percorso ubiquitina-proteasoma, essenziale per la degradazione e il ricambio delle proteine. Questo processo è fondamentale per mantenere l'omeostasi cellulare, regolare varie funzioni cellulari e controllare il ciclo cellulare, prevenendo così la crescita incontrollata delle cellule che può portare al cancro. EDD contiene un dominio HECT (omologo al terminale carbossilico di E6-AP), caratteristico delle ubiquitina ligasi E3, che consente a EDD di facilitare il trasferimento dell'ubiquitina alle proteine bersaglio. Questa modifica post-traduzionale è importante perché l'ubiquitina etichetta le proteine per la loro degradazione, influenzando così numerosi processi cellulari, tra cui la trasduzione del segnale, la riparazione del DNA e l'apoptosi. L'anticorpo anti-EDD (C-3) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano i meccanismi di regolazione delle proteine e le implicazioni dell'EDD nella biologia del cancro.

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Anticorpo EDD (C-3) Riferimenti:

1. EDD, la proteina dei dischi iperplastici umani, ha un ruolo nella coattivazione del recettore del progesterone e un potenziale coinvolgimento nella risposta al danno al DNA.  |  Henderson, MJ., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26468-78. PMID: 12011095
2. EDD, l'ortologo umano del gene soppressore del tumore dei dischi iperplastici, è amplificato e sovraespresso nel cancro.  |  Clancy, JL., et al. 2003. Oncogene. 22: 5070-81. PMID: 12902990
3. La legasi E3 ubiquitina EDD regola i checkpoint della fase S e del danno al DNA G(2)/M.  |  Munoz, MA., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 3070-7. PMID: 18073532
4. Il soppressore tumorale putativo EDD interagisce con APC e lo regola.  |  Ohshima, R., et al. 2007. Genes Cells. 12: 1339-45. PMID: 18076571
5. La fosfoproteina alfa4 interagisce con l'ubiquitina ligasi E3 EDD e con la proteina poli(A) legante.  |  McDonald, WJ., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 1123-9. PMID: 20544796
6. La ligasi E3 associata a Dyrk2 EDD-DDB1-VprBP inibisce la telomerasi attraverso la degradazione di TERT.  |  Jung, HY., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 7252-62. PMID: 23362280
7. La proteina Vpr dell'HIV-1 inibisce l'attività della telomerasi attraverso il complesso di ligasi E3 EDD-DDB1-VPRBP.  |  Wang, X., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 15474-80. PMID: 23612978
8. La legasi di ubiquitina E3 EDD, indotta dai progestinici, si lega alla fosfoproteina α4 per regolare l'ubiquitinazione e la degradazione della proteina fosfatasi PP2Ac.  |  McDonald, WJ., et al. 2014. Mol Cell Endocrinol. 382: 254-261. PMID: 24145130
9. Un approccio genomico funzionale rivela il ruolo trascrizionale di EDD nell'espressione e nella funzione del regolatore dell'angiogenesi ACVRL1.  |  Chen, HW., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1829: 1309-19. PMID: 24189493
10. EDD, una ubiquitina-proteina ligasi della via N-end rule, si associa a componenti del checkpoint di assemblaggio del fuso e regola la risposta mitotica al nocodazolo.  |  Scialpi, F., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 12585-94. PMID: 25833949

L'anticorpo EDD preferito è l'anticorpo EDD (B-11): sc-515494.