La famiglia DnaJ è una delle più grandi di tutte le famiglie di chaperoni e si è evoluta con diverse localizzazioni e funzioni cellulari. La presenza del dominio J definisce una proteina come membro della famiglia DnaJ. Le proteine DnaJ indotte dallo shock termico provengono dal batterio Escherichia coli e sono sotto il controllo della proteina regolatrice htpR. Le proteine DnaJ svolgono un ruolo critico nella macchina chaperone HSP 70 interagendo con HSP 70 per stimolare l'idrolisi dell'ATP. Le proteine contengono regioni ricche di cisteina composte da dita di zinco che formano un dominio di legame peptidico responsabile della funzione di chaperone. Le proteine DnaJ sono importanti mediatori della proteolisi e sono coinvolte nella regolazione della degradazione proteica, dell'esocitosi e dell'endocitosi. DnaJC10 (DnaJ homolog subfamily C member 10), nota anche come ERdj5 (ER-resident protein) o macrothioredoxin, è un co-chaperone del reticolo endoplasmatico che può svolgere un ruolo nel ripiegamento delle proteine e nella traslocazione attraverso la membrana del reticolo endoplasmatico.
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Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
DnaJC10 Anticorpo (66.7) | sc-100713 | 50 µg/0.5 ml | $333.00 |