Date published: 2025-9-10

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Cytochalasin E, Aspergillus clavatus (CAS 36011-19-5)

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Applicazione:
Cytochalasin E, Aspergillus clavatus è una tossina fungina utilizzata nella polimerizzazione dell'actina e nella ricerca citologica
Numero CAS:
36011-19-5
Purezza:
>98%
Peso molecolare:
495.56
Formula molecolare:
C28H33NO7
Informazioni supplementari:
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La citocalasina E, un derivato di Aspergillus clavatus, fa parte della classe delle citocalasine, note per la loro struttura complessa, che comprende un anello isoindolico idrogenato altamente sostituito fuso con un anello macrociclico. Questo composto è particolarmente utilizzato nella ricerca per esplorare la polimerizzazione dell'actina e il suo impatto sulla dinamica dell'actina. Funziona legandosi all'estremità spinata dei filamenti di actina, bloccando sia l'aggiunta che la rimozione di subunità di actina, interrompendo così la polimerizzazione dell'actina. Questa interruzione influisce significativamente su varie attività cellulari che dipendono dall'actina, come il movimento, la divisione e i processi di internalizzazione. La citocalasina E, Aspergillus clavatus, è uno strumento fondamentale per approfondire gli intricati comportamenti dei filamenti di actina nell'ambito della segnalazione cellulare, del trasporto all'interno delle cellule e della riorganizzazione del citoscheletro, offrendo preziose indicazioni sui processi cellulari normali e anormali. In particolare, la citocalasina E di Aspergillus clavatus si distingue dalle altre citocalasine, come la A e la B, in quanto non interferisce con il trasporto di zuccheri attraverso le membrane cellulari, sottolineando la sua utilità specifica nello studio dei fenomeni legati all'actina. La famiglia delle citocalasine, che comprende varianti come la citocalasina C, D, H e J, presenta una gamma di composti per un'esplorazione scientifica dettagliata, ciascuno con attributi ed effetti unici, che facilitano un ampio spettro di applicazioni di ricerca.


Cytochalasin E, Aspergillus clavatus (CAS 36011-19-5) Referenze

  1. La citocalasina E, un epossido contenente un metabolita fungino derivato da Aspergillus, inibisce l'angiogenesi e la crescita tumorale.  |  Udagawa, T., et al. 2000. J Pharmacol Exp Ther. 294: 421-7. PMID: 10900214
  2. Studi comparativi con la risonanza plasmonica di superficie e la reometria ad oscillazione libera sull'inibizione delle piastrine con la citalasina E e gli anticorpi monoclonali verso GPIIb/IIIa.  |  Hansson, KM., et al. 2002. Biosens Bioelectron. 17: 761-71. PMID: 12191924
  3. La depolimerizzazione del filamento di actina da parte della citalasina E induce la produzione di interleuchina-8 e l'up-regolazione del CD54 nella linea cellulare epiteliale HeLa.  |  Ikewaki, N., et al. 2003. Microbiol Immunol. 47: 775-83. PMID: 14605444
  4. Caratterizzazione dell'Aspergillus sp. nov. ad alta produzione di citocalasina E e rosellicalasina. F1 isolato da una salina solare marina in Cina.  |  Xiao, L., et al. 2013. World J Microbiol Biotechnol. 29: 11-7. PMID: 22910972
  5. La citocalasina E altera il citoscheletro e diminuisce l'attività dell'ENaC nelle cellule di Xenopus 2F3.  |  Reifenberger, MS., et al. 2014. Am J Physiol Renal Physiol. 307: F86-95. PMID: 24829507
  6. Ossigenasi altamente selettive ma multifunzionali nel metabolismo secondario.  |  Cochrane, RV. and Vederas, JC. 2014. Acc Chem Res. 47: 3148-61. PMID: 25250512
  7. Citalasina E nel lichen Pleurosticta acetabulum. Attività antiproliferativa contro cellule umane di cancro colorettale HT-29 e variabilità quantitativa.  |  Delebassée, S., et al. 2017. Fitoterapia. 121: 146-151. PMID: 28705509
  8. Polimerizzazione dell'actina indotta da un complesso legante la citocalasina ad alta affinità con la motilità della membrana di eritrociti umani.  |  Lin, DC. and Lin, S. 1979. Proc Natl Acad Sci U S A. 76: 2345-9. PMID: 287078
  9. La citalasina E ha aumentato la sensibilità delle cellule di cancro polmonare umano A549 al bortezomib attraverso l'inibizione dell'autofagia.  |  Takanezawa, Y., et al. 2018. Biochem Biophys Res Commun. 498: 603-608. PMID: 29524420
  10. La sovraespressione di Survivin ha un effetto negativo sull'infezione da Calicivirus felino.  |  Barrera-Vázquez, OS., et al. 2019. Viruses. 11: PMID: 31671627
  11. Effetti della citalasina e della falloidina sull'actina.  |  Cooper, JA. 1987. J Cell Biol. 105: 1473-8. PMID: 3312229
  12. Effetti delle citochalasine sui linfociti: alcune caratteristiche distintive della citochalasina-E.  |  Mookerjee, BK. and Jung, CY. 1984. J Immunopharmacol. 6: 185-203. PMID: 6491312
  13. Inibizione della polimerizzazione dell'actina nelle piastrine del sangue da parte delle citalasine.  |  Fox, JE. and Phillips, DR. 1981. Nature. 292: 650-2. PMID: 6894786
  14. Le citochalasine bloccano l'allungamento dei filamenti di actina legandosi a siti ad alta affinità associati alla F-actina.  |  Flanagan, MD. and Lin, S. 1980. J Biol Chem. 255: 835-8. PMID: 7356663
  15. Produzione di patulina e citalasina E da parte di Aspergillus clavatus durante la maltazione di orzo e frumento.  |  Lopez-Diaz, TM. and Flannigan, B. 1997. Int J Food Microbiol. 35: 129-36. PMID: 9105920

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Cytochalasin E, Aspergillus clavatus, 1 mg

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