Date published: 2025-9-11

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Collagenase Type II (CAS 9001-12-1)

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Schede Tecniche

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Nomi alternativi:
Clostridiopeptidase A
Applicazione:
CAS: 9001-12-1.
Numero CAS:
9001-12-1
For Research Use Only. Not Intended for Diagnostic or Therapeutic Use.
* Refer to Certificate of Analysis for lot specific data.

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La collagenasi di tipo II è una forma specifica di collagenasi, un enzima che catalizza la degradazione del collagene, la proteina più abbondante nel regno animale e un componente chiave dei tessuti connettivi. Questo particolare tipo di collagenasi ha una specificità di substrato definita ed è ampiamente utilizzato in vari campi di ricerca, in particolare nell'ingegneria dei tessuti, nella biologia cellulare e nella biochimica. Il ruolo principale della collagenasi di tipo II nella ricerca è quello di facilitare la dissociazione dei tessuti in singole cellule o in aggregati più piccoli, rendendola indispensabile nel processo di isolamento delle cellule dai tessuti, come ad esempio nelle preparazioni di colture cellulari primarie. Questa azione enzimatica è fondamentale per gli studi che richiedono un'analisi dettagliata delle cellule allo stato isolato, come nella ricerca sulle cellule staminali, nella biologia del cancro e nell'immunologia. La capacità della collagenasi di tipo II di dissociare efficacemente e delicatamente le cellule, preservandone la vitalità e la funzionalità, è la chiave del suo ampio utilizzo in questi campi.


Collagenase Type II (CAS 9001-12-1) Referenze

  1. Analisi del clivaggio di collagenasi del collagene di tipo II mediante un ELISA neoepitopo.  |  Downs, JT., et al. 2001. J Immunol Methods. 247: 25-34. PMID: 11150534
  2. La metalloproteinasi-9 di matrice facilita la rimielinizzazione in parte processando il proteoglicano inibitorio NG2.  |  Larsen, PH., et al. 2003. J Neurosci. 23: 11127-35. PMID: 14657171
  3. Dermatite da contatto con la clostridiopeptidasi A contenuta nell'unguento Noruxol.  |  Foti, C., et al. 2007. Contact Dermatitis. 56: 361-2. PMID: 17577383
  4. Collagenolisi dei tendini della coda di ratto da parte di collagenasi corneale grezza e clostridiopeptidasi A.  |  Prause, JU. 1976. Albrecht Von Graefes Arch Klin Exp Ophthalmol. 199: 249-54. PMID: 180847
  5. Un protocollo per l'isolamento e la coltura di cellule staminali mesenchimali da osso compatto di topo.  |  Zhu, H., et al. 2010. Nat Protoc. 5: 550-60. PMID: 20203670
  6. Idrolisi enzimatica accelerata dell'acido poliglicolico.  |  Williams, DF. and Mort, E. 1977. J Bioeng. 1: 231-8. PMID: 210160
  7. Analisi quantitativa del collagene denaturato mediante digestione con collagenasi e successiva spettrometria di massa MALDI-TOF.  |  Nimptsch, A., et al. 2011. Cell Tissue Res. 343: 605-17. PMID: 21274570
  8. Proprietà antiproteolitica e durata del legame dell'interfaccia adesiva della proteina adesiva della cozza modificata con la dentina.  |  Fang, H., et al. 2017. Dent Mater. 33: 1075-1083. PMID: 28754254
  9. Un modello di coniglio di ectasia corneale generato dal trattamento con collagenasi di tipo II.  |  Qiao, J., et al. 2018. BMC Ophthalmol. 18: 94. PMID: 29653563
  10. Studi sulla stimolazione dell'enzima collagenolitico batterico clostridiopeptidasi A da parte di ioni cobalto (II).  |  Evans, CH. and Mason, GC. 1986. Int J Biochem. 18: 89-92. PMID: 3002884
  11. Dermatite allergica da contatto da clostridiopeptidasi A con diffusione simile a un eczema nummulare.  |  Foti, C., et al. 2022. Contact Dermatitis. 86: 122-123. PMID: 34590321
  12. Modello animale di ectasia corneale nel coniglio mediante iniezione intrastromale di collagenasi di tipo II.  |  Cano-Gómez, LE., et al. 2023. Arch Soc Esp Oftalmol (Engl Ed). 98: 206-212. PMID: 36871853
  13. Proprietà biochimiche dei farmaci antinfiammatori. VII. Inibizione degli enzimi proteolitici nel tessuto connettivo da parte della clorochina (resochin) e dei farmaci antireumatici antimalarici correlati.  |  Cowey, FK. and Whitehouse, MW. 1966. Biochem Pharmacol. 15: 1071-84. PMID: 4292639

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