Date published: 2025-9-7

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Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml)

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Il collagene I, fornito dalla coda di ratto a concentrazioni di 8-11 mg/ml, svolge un ruolo fondamentale in vari contesti di ricerca grazie alla sua presenza diffusa in molti tessuti e organi, in particolare nel derma, nei tendini e nelle ossa. Nel campo dell'ingegneria tissutale e degli studi cellulari, questa forma di collagene è preziosa. Quando viene applicato come rivestimento sottile sulle superfici di coltura dei tessuti, migliora significativamente l'attaccamento e la proliferazione delle cellule. Ciò è dovuto alla sua capacità di fornire una superficie biomimetica che imita l'ambiente naturale delle cellule, promuovendo una migliore adesione e crescita. Inoltre, se usato in forma di gel, il Collagene I coda di ratto facilita l'espressione di morfologie e funzioni specifiche delle cellule. Ciò è utile per gli studi incentrati sul comportamento cellulare in un contesto tridimensionale, dove la matrice extracellulare svolge un ruolo fondamentale nel dettare l'architettura e la funzione cellulare. Tali applicazioni rendono il Collagene I, coda di ratto, uno strumento versatile per lo studio delle interazioni cellulari e dello sviluppo dei tessuti.


Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml) Referenze

  1. Cellule IMPAN: un modello pancreatico per la differenziazione in cellule endocrine.  |  Klein, T., et al. 2001. Arch Biochem Biophys. 395: 259-63. PMID: 11697865
  2. Una matrice extracellulare cardiaca di origine naturale migliora il comportamento delle cellule progenitrici cardiache in vitro.  |  French, KM., et al. 2012. Acta Biomater. 8: 4357-64. PMID: 22842035
  3. Colture tridimensionali a lungo termine di tessuto neurale in idrogeli peptidici autoassemblanti funzionalizzati, matrigel e collagene I.  |  Koutsopoulos, S. and Zhang, S. 2013. Acta Biomater. 9: 5162-9. PMID: 22995405
  4. Lo sviluppo dell'embrione preimpianto bovino è influenzato dalla rigidità del substrato di coltura.  |  Rivera, RM. and Rinaudo, P. 2013. Mol Reprod Dev. 80: 184. PMID: 23325633
  5. Il dominio C-type lectin-like e il dominio fibronectin-like type II del recettore 1 della fosfolipasi A(2) modulano il legame e le risposte migratorie al collagene.  |  Takahashi, S., et al. 2015. FEBS Lett. 589: 829-35. PMID: 25724334
  6. La vinculina è necessaria per la polarizzazione cellulare, la migrazione e il rimodellamento della matrice extracellulare nel collagene 3D.  |  Thievessen, I., et al. 2015. FASEB J. 29: 4555-67. PMID: 26195589
  7. I D-ribonucleosidi benzimidazolici tetraalogenati sono attivi contro il citomegalovirus del ratto.  |  Dittmer, A., et al. 2017. Antiviral Res. 137: 102-107. PMID: 27871886
  8. Modello di cocultura tridimensionale per analizzare il cross talk tra cellule endoteliali e muscolari lisce.  |  Ganesan, MK., et al. 2017. Tissue Eng Part C Methods. 23: 38-49. PMID: 27923320
  9. Piattaforma tridimensionale (3D) di tetracultura cerebrale su chip per lo screening della tossicità degli organofosfati.  |  Koo, Y., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2841. PMID: 29434277
  10. Il cortisolo promuove le metastasi dal seno al cervello attraverso la barriera del liquido cerebrospinale.  |  Herrera, RA., et al. 2022. Cancer Rep (Hoboken). 5: e1351. PMID: 33635590
  11. Creazione di monostrati di cellule epiteliali intestinali e loro utilizzo nel saggio di commutazione del calcio per la valutazione dell'assemblaggio delle giunzioni strette intestinali.  |  Pongkorpsakol, P., et al. 2021. Methods Mol Biol. 2367: 273-290. PMID: 33861461
  12. La diminuzione della CCL2 astrocitaria spiega l'effetto di BAF-312 sulla migrazione transendoteliale delle PBMC attraverso un modello in vitro di barriera ematoencefalica.  |  Spampinato, SF., et al. 2022. J Neuroimmune Pharmacol. 17: 427-436. PMID: 34599741
  13. Un approccio di etichettatura di prossimità basato su TurboID per identificare le proteine che legano il DNA.  |  Wei, XF., et al. 2023. STAR Protoc. 4: 102139. PMID: 36861822

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Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml), 100 mg

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100 mg
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