Anticorpo Cdc37 (C-11): sc-17758

Gli eventi del ciclo cellulare sono regolati dall'attivazione e dalla disattivazione sequenziale delle chinasi ciclina-dipendenti (Cdks) e dalla proteolisi delle cicline. I geni del ciclo di divisione cellulare (Cdc) sono necessari in vari punti del ciclo cellulare. Le tirosin-fosfatasi proteiche Cdc25A, Cdc25B e Cdc25C funzionano come attivatori mitotici de-fosforilando Cdc2 p34 su residui di tirosina regolatori. Cdc6 è l'omologo umano di Cdc6 di Saccharomyces cerevisiae, coinvolto nell'iniziazione della replicazione del DNA. Cdc37 sembra facilitare la formazione del complesso Cdk4/ciclina D1 ed è stato dimostrato che forma un complesso stabile con Hsp90. Cdc34, Cdc27 e Cdc16 funzionano come enzimi coniugatori di ubiquitina. Si ritiene che Cdc34 sia l'omologo strutturale e funzionale di Cdc34 di Saccharomyces cerevisiae, essenziale per la transizione dalla fase G1 a quella S. Cdc16 e Cdc27 sono componenti del complesso APC (anaphase-promoting complex) che ubiquitina la ciclina B, determinando la degradazione del complesso ciclina B/Cdk.

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Anticorpo Cdc37 (C-11) Riferimenti:

1. La limitazione dell'interazione diretta di CDC37 con HSP90 non compromette il chaperoning delle proteine client.  |  Smith, JR., et al. 2015. Oncogene. 34: 15-26. PMID: 24292678
2. Come Hsp90 e Cdc37 lubrificano gli interruttori molecolari delle chinasi.  |  Verba, KA. and Agard, DA. 2017. Trends Biochem Sci. 42: 799-811. PMID: 28784328
3. Puntare sull'interazione proteina Hsp90-Cdc37-cliente per interrompere il macchinario chaperone di Hsp90.  |  Li, T., et al. 2018. J Hematol Oncol. 11: 59. PMID: 29699578
4. Inibitore a piccola molecola che ha come bersaglio l'interazione proteina-proteina Hsp90-Cdc37 nel cancro del colon-retto.  |  Wang, L., et al. 2019. Sci Adv. 5: eaax2277. PMID: 31555737
5. Potenziale terapeutico dell'interazione Hsp90/Cdc37 nelle malattie neurodegenerative.  |  Gracia, L., et al. 2019. Front Neurosci. 13: 1263. PMID: 31824256
6. Prendere di mira il ciclo chaperone HSP90-CDC37-chinasi: Una promettente strategia terapeutica per il cancro.  |  Wang, L., et al. 2022. Med Res Rev. 42: 156-182. PMID: 33846988
7. La tioredossina-1 inibisce l'attivazione di IRE1 attraverso il bersaglio del complesso chaperone Hsp90/p-Cdc37 nella malattia di Parkinson.  |  Zeng, X., et al. 2023. Ageing Res Rev. 90: 102000. PMID: 37437766
8. Il ginsenoside Rg5 aumenta la radiosensibilità dell'adenocarcinoma polmonare riducendo l'interazione HSP90-CDC37 e promuovendo la degradazione della proteina client.  |  Bai, H., et al. 2023. J Pharm Anal. 13: 1296-1308. PMID: 38174116
9. La dinamica strutturale dei complessi RAF1-HSP90-CDC37 e HSP90 rivela interazioni asimmetriche tra i clienti ed elementi strutturali chiave.  |  Finci, LI., et al. 2024. Commun Biol. 7: 260. PMID: 38431713
10. L'inibitore allosterico di CDC37 interrompe il complesso chaperone per bloccare la maturazione delle CDK4/6.  |  Zhang, L., et al. 2025. Angew Chem Int Ed Engl. 64: e202413618. PMID: 39582167

L'anticorpo Cdc37 preferito è l'anticorpo Cdc37 (E-4): sc-13129.