Anticorpo Cdc37 (15): sc-135862

Gli eventi del ciclo cellulare sono regolati dall'attivazione e dalla disattivazione sequenziale delle chinasi ciclina-dipendenti (Cdks) e dalla proteolisi delle cicline. I geni del ciclo di divisione cellulare (Cdc) sono necessari in vari punti del ciclo cellulare. Le tirosin-fosfatasi proteiche Cdc25A, Cdc25B e Cdc25C funzionano come attivatori mitotici de-fosforilando Cdc2 p34 su residui di tirosina regolatori. Cdc6 è l'omologo umano di Cdc6 di Saccharomyces cerevisiae, coinvolto nell'iniziazione della replicazione del DNA. Cdc37 sembra facilitare la formazione del complesso Cdk4/ciclina D1 ed è stato dimostrato che forma un complesso stabile con Hsp90. Cdc34, Cdc27 e Cdc16 funzionano come enzimi coniugatori di ubiquitina. Si ritiene che Cdc34 sia l'omologo strutturale e funzionale di Cdc34 di Saccharomyces cerevisiae, essenziale per la transizione dalla fase G1 a quella S. Cdc16 e Cdc27 sono componenti del complesso APC (anaphase-promoting complex) che ubiquitina la ciclina B, determinando la degradazione del complesso ciclina B/Cdk.

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Anticorpo Cdc37 (15) Riferimenti:

1. La supervisione di molteplici proteine chinasi di segnalazione da parte della coppia CK2-Cdc37, un possibile nuovo bersaglio terapeutico per il cancro.  |  Miyata, Y. and Nishida, E. 2004. Ann N Y Acad Sci. 1030: 150-7. PMID: 15659792
2. La soppressione del cochaperone CDC37 nelle cellule di carcinoma epatocellulare inibisce la progressione del ciclo cellulare e la crescita cellulare.  |  Wang, Z., et al. 2015. Liver Int. 35: 1403-15. PMID: 25098386
3. I complessi di Hsp90·Cdc37 con le proteine chinasi si formano in modo cooperativo con più siti di interazione distinti.  |  Eckl, JM., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 30843-54. PMID: 26511315
4. Il co-chaperone Cdc37 regola la stabilità della fosfoproteina del virus della rabbia attraverso il targeting al macchinario Hsp90AA1.  |  Xu, Y., et al. 2016. Sci Rep. 6: 27123. PMID: 27251758
5. La soppressione di Cdc37 induce l'immaturità delle plasmacellule e la resistenza al bortezomib nel mieloma multiplo attraverso Xbp1s.  |  Zang, M., et al. 2020. Oncogenesis. 9: 31. PMID: 32139666
6. L'attività e la stabilità di p56Lck e la segnalazione del TCR non dipendono dal co-caperone Cdc37.  |  Kowallik, S., et al. 2020. Int J Mol Sci. 22: PMID: 33374422
7. Il complesso Hsp90/Cdc37 modulato da p17 governa la replicazione del Reovirus aviario oncolitico attraverso il chaperoning di p17, che promuove la sintesi delle proteine virali e l'accumulo delle proteine σC e σA nelle fabbriche virali.  |  Huang, WR., et al. 2022. J Virol. 96: e0007422. PMID: 35107368
8. Riconoscimento di BRAF da parte di CDC37 e rivalutazione del meccanismo di attivazione del mutante di classe 2 BRAF-L597R.  |  Bjorklund, DM., et al. 2022. Biomolecules. 12: PMID: 35883461
9. La respirazione mitocondriale promuove la stabilità Cdc37-dipendente dell'omologo Cdk1 Cdc28.  |  Leite, AC., et al. 2023. J Cell Sci. 136: PMID: 36594787
10. Progettazione razionale di inibitori peptidici mirati all'interazione proteina-proteina HSP90-CDC37.  |  Zhang, Q., et al. 2024. Future Med Chem. 16: 125-138. PMID: 38189168

L'anticorpo Cdc37 preferito è l'anticorpo Cdc37 (E-4): sc-13129.